CEQUINOR   05415
CENTRO DE QUIMICA INORGANICA "DR. PEDRO J. AYMONINO"
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
“Modelos de bromoperoxidasas de vanadio(V). Actividad biológica in Vitro
Autor/es:
MATÍAS N. DÍAZ, PATRICIA A.M. WILLIAMS, EVELINA G. FERRER.
Lugar:
Universidad Nacional de Lanús
Reunión:
Congreso; XXVIII Congreso Argentino Química. 4º Workshop de Química Medicinal. Bicentenario de Mayo.; 2010
Institución organizadora:
AQA
Resumen:
IntroducciónLa evolución de los sistemas biológicos condujo a la producción de enzimas clasificadas como haloperoxidasas, éstas catalizan la halogenación de sustratos orgánicos con ayuda de peróxido de hidrógeno [1]:R-H + H2O2+X-+H+ → R-X + 2H2OPueden clasificarse en:Cloroperoxidasas: Cl, Br, IBromoperoxidasas: Br, IIodoperoxidasas: ISe ha propuesto un mecanismo general para la oxidación de haluros por vanadio-haloperoxidasas que involucra la formación de un peroxoderivado de vanadio, la halogenación del mismo y a continuación una etapa I en la que en presencia de un sustrato orgánico produce el derivado halogenado de éste o bien una etapa II en presencia de más agua oxigenada con la subsecuente descomposición. [2]ObjetivosEn este trabajo de investigación se plantea:(i) la preparación y caracterización de un peroxocomplejo de vanadio (V) con el ácido tricarballílico como modelo del sitio activo de la bromoperoxidasa.(ii) la generación in vitro de condiciones similares en las cuales se produce esta reacción enzimática.
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