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ResultadosLos ensayos de nhibición de las fosfatasas mostraron que elcomplejo de vanadio (IV) resulta mejor inhibidor para AcP y el de vanadio (V)para ALP(Figura 1). Para ALP, [VOL2.H2O] no muestra efectoinhibitorio sobre la actividad enzimática. En cambio, el complejo devanadio(V), [VO(O2)LH2O]?H2O presenta unainhibición mayor que la que muestra el VOSO4, llegando a unainhibición del 50% cuando se utiliza una concentración de 500 µM. Para AcP,tanto el 4-amino como [VO(O2)LH2O]?H2O noproducen inhibición, mientras que [VOL2.H2O] produce unainhibición de la actividad enzimática, con menor eficiencia que la inhibicióngenerada por el sulfato de vanadilo, llegando a generar una inhibición del 50%de la actividad enzimática a una concentración de 500 µM (CI50). A partir de las medidas de absorbancia vs tiempo de lareacción de bromación de rojo fenol, para ambos complejos, hemos podido obtenerla curva de saturación de la reacción enzimática, la cual muestra la relaciónentre la concentración de sustrato y la velocidad de reacción, permitiéndonosdeterminar, para cada complejo, la correspondiente constante de Michaelis-Menten(KM), la cual corresponde a la concentración de sustrato a la cualla velocidad de reacción es la mitad de la Vmax. En la Figura2 se muestra la gráfica correspondiente al complejo de vanadio(IV) para el cualse obtuvo una KM de 111,3 mM y una Vmax=0,4 mM x min-1ConclusionesLos aminoderivados muestras especificidad sobre lasfosfatas. El de vanadio(IV) resulta mejor inhibidor de la fosfatasa ácida y elde vanadio(V) dela alcalina. Puede pensarse que el pH óptimo de funcionamientode las enzimas esté relacionado a éstas diferencias en la actividad, se sabeque el vanadio(IV) es más estable en los rangos de pH ácido que alcalino cosaque no ocurre para vanadio(V).Ambos complejos demostraron poseer actividad bromoperoxidasasiendo capaces de actuar sobre el rojo fenol.