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Las alcohol deshidrogenasas (ADHs) forman parte de una familia muy numerosa yvariada de oxidorreductasas ampliamente distribuidas en la naturaleza. Las ADHs sonenzimas capaces de catalizar la interconversión de alcoholes secundarios en cetonas yalcoholes primarios en aldehídos, de acuerdo a la reacción que se muestra en elsiguiente Esquema. Las mismas han sido muy estudiadas tanto estructural comoenzimológicamente y son empleadas en numerosas aplicaciones sintéticas.1El objetivo de nuestro trabajo es desarrollar y caracterizar biocatalizadores para latransformación de alcoholes y cetonas. Empleando métodos bioinformáticos, hemosseleccionado una secuencia que codificaría para una posible alcohol deshidrogenasa deorigen rizobiano, la hemos clonado y logrado desarrollar un biocatalizador redox. Laenzima seleccionada fue expresada funcionalmente en Escherichia coli BL21(DE3).Mediante ensayos de biotransformación empleando células enteras recombinantes,hemos realizado un screening tendiente a la caracterización inicial de su perfil desustratos. Para ello, las células de E. coli que expresaban la enzima recombinante fuerondesafiadas con una selección de cetonas lineales y cíclicas, así como alcoholesprimarios y secundarios de estructura variada. Las biotransformaciones fueronanalizadas por RMN de protones y carbonos, y cuando fue necesario, por métodoscromatográficos. En las condiciones de los ensayos de este screening inicial, estebiocatalizador mostró preferencia para la biooxidación de alcoholes secundarios como semuestra en el siguiente Esquema.Este trabajo es financiado por CONICET y UNR. DAB, RDC y DVR son miembrosde la Carrera del Investigador Científico y Tecnológico de CONICET, Argentina.Referencias: 1- Hollmann, F.; Arends, I. W. C. E.; Holtmann, D. Green Chem. 2011, 13, 2285-231.