IQUIR 05412
INSTITUTO DE QUIMICA ROSARIO
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
ESTUDIO DE LOS DETERMINANTES ESTRUCTURALES DE LA REACTIVIDAD DIFERENCIAL DE LOS SITIOS METÁLICOS DE LA PHM
Autor/es:
FERNANDO M. BOUBETA; URIEL MORZÁN; DIEGO M. MORENO; DAMIÁN A. SCHERLIS; DARÍO A. ESTRÍN
Lugar:
Rosario
Reunión:
Congreso; XVIII CONGRESO ARGENTINO DE FÍSICOQUÍMICA Y QUÍMICA INORGÁNICA; 2013
Resumen:
La enzima PHM (siglas del inglés peptidylglycine-alpha-hydroxylating monooxygenase) une oxígeno molecular para catalizar la hidroxilación del C alfa de un residuo terminal de glicina de un neuropéptido. En su estructura cristalográfica aparecen dos sitios de cobre (CuA y CuB) de geometría y entorno similar, a pesar de lo cual sólo uno de ellos es capaz de coordinar y activar O2 para hidroxilar el sustrato. En efecto, la evidencia experimental disponible indica que el CuA no tiene afinidad por ligandos, y que la transferencia electrónica ocurre sólo en una dirección.1 El estudio de los determinantes estructurales de esta reactividad diferencial ha adquirido un notable interés en los últimos años. Sin embargo, el tratamiento computacional con el que se ha abordado este problema hasta la actualidad no ha logrado reproducir correctamente este comportamiento.
