IQUIR   05412
INSTITUTO DE QUIMICA ROSARIO
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Complejo de Cu-Zn biomimético de la enzima superóxido dismutasa, insertado en sílicas mesoporosas.
Autor/es:
VERÓNICA A. DAIER; MATIAS E. PATRIARCA; SANDRA R. SIGNORELLA
Lugar:
La Plata
Reunión:
Congreso; XXII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica. Abril 2021; 2021
Resumen:
IntroducciónLas enzimas superóxido dismutasa (SOD) son un grupo de metaloenzimas queconstituyen la principal defensa biológica contra el O2?-en organismos aerobios,aerotolerantes y algunos anaerobios obligados. Estas enzimas convierten O2?-en O2 yH2O2. Las enzimas SOD exógenas se han probado como agentes terapéuticos parareducir el daño por estrés oxidativo con un éxito limitado. Por lo tanto, los esfuerzos sehan centrado en el diseño de catalizadores antioxidantes de bajo peso molecular(imitadores de SOD) como agentes terapéuticos potenciales con mejorbiodisponibilidad que las enzimas SOD administradas exógenamente. El uso de sílicasmesoporosas (SMP) como soporte de complejos bioinorgánicos es de gran interés porsu gran superficie, mesoestructura controlable, buena estabilidad mecánica y químicay superficie fácilmente modificable1,2.En este trabajo, un complejo mimético de la enzima SOD: [CuZn(salpn)Cl2] (H2salpn =1,3-bis(salicylideneamino)propano), se insertó con éxito en los nanocanales de cuatrotipos de SMP: SBA-15, MCM-41, MSN y MSSP con retención de la mesoestructura desílice. Se realizó el estudio de los compuestos por microscopía: SEM y TEM, paraobservar la morfología de los materiales; y Adsorción-Desorción de N2 paracaracterizar los poros. Se realizaron espectroscopías TGA, EPR, XANES, UV-Vis, IRy EPR para caracterizar el entorno metálico. Finalmente, se midió la actividad catalíticadel tipo SOD con un método indirecto de fotorreducción de NBT como indicador.