Estructura cristalográfica de la inusual glioxalasa I de maíz

TURRA, GL.; AGOSTINI, RB.; FAUGUEL, CM.; PRESELLO, DA.; ANDREO, CS.; GONZALEZ, JM.; CAMPOS BERMUDEZ, VA.

Congreso; XI Reunión Anual de la Asociación Argentina de Cristalografía; 2015

El sistema de las glioxalasas está ampliamente distribuido entre todas las formas de vida, en virtud de su rol crucial en la detoxificación celular de metilglioxal y otros alfa-oxoaldehídos, subproductos del metabolismo central. En plantas superiores, este sistema es inducido bajo diversas condiciones de estrés metabólico [1], tales como la respuesta de defensa ante infecciones causadas por microorganismos patógenos. A pesar de su documentado rol en el estrés metabólico, las glioxalasas de plantas no han sido estudiadas a fondo. En este trabajo caracterizamos funcional y estructuralmente la glioxalasa I de Zea mays, a la vez que reportamos la primera estructura cristalográfica de una glioxalasa I monomérica de origen vegetal. Nuestros resultados indican que esta enzima requiere Ni(II) para funcionar [2], y consiste en un único polipéptido con dos dominios estructuralmente similares, que dan lugar a dos concavidades laterales, una de las cuales alberga un único sitio de unión a Ni(II), parte del sitio activo. Sin embargo, se desconoce la función del presunto sitio activo ubicado en la otra concavidad.[1] Chen, Z. et al. (2004) Phytopathology 94, 938-45. [2] Turra G.L. et al. (2015) Acta Cryst D