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A. thaliana posee seis isoformas de la enzima málica (EM) capaces de descarboxilar L-malato generando piruvato en presencia de NAD o NADP, con diferente ubicación subcelular y tisular. Dentro de la familia, EM-NADP2 es la única localizada en el citosol de las células de todos los órganos de la planta. En este trabajo fueron caracterizadas líneas genéticamente modificadas mutantes y sobre-expresantes en em-nadp2, las cuales presentaron una disminución de 14 veces y un incremento de 8 veces, en promedio, respectivamente, en la actividad EM-NADP total medida en extractos crudos de hojas. También se analizaron líneas mutantes complementadas con el gen em-nadp2, las cuales revirtieron los valores de actividad EM-NADP. Los perfiles de actividad enzimática medidos utilizando NAD fueron similares a los observados en presencia de NADP. Este resultado podría deberse a la actividad EM-NAD de la isoforma EM-NADP2, la cual fue verificada en ensayos realizados con la enzima recombinante purificada. Ninguna de la líneas mostró diferencias con respecto a la planta salvaje en cuanto a parámetros fenotípicos tales como longitud de las raíces, peso de las rosetas o contenido de clorofilas y carotenoides, bajo condiciones normales de crecimiento. Sin embargo, las líneas mutantes, pero no las complementadas, mostraron un aumento significativo en la actividad de otra enzima relacionada con el metabolismo del malato, la malato deshidrogenasa NAD-dependiente (MDH-NAD). Así, podría estar produciéndose un efecto compensatorio provocado por la ausencia de EM-NADP2, el cual podría explicar la ausencia de defectos fenotípicos. Esta compensación se da principalmente al final de la noche reflejando una mayor participación de EM-NADP2 durante el metabolismo nocturno de Arabidopsis, y se relaciona con el rol propuesto para el malato como reserva de carbono al fin del ciclo de oscuridad.