Purificación parcial de péptidos bioactivos obtenidos a partir de la hidrólisis enzimática de las proteínas del suero lácteo contenidas en el WPC 80

MAMMARELLA, ENRIQUE; MARINO, FERNANDA; LÓPEZ, EMILSE; MANZO, RICARDO; SIHUFE, GUILLERMO

San Miguel de Tucumán

Simposio; V Simposio Argentino de Procesos Biotecnológicos (SAPROBIO); 2018

Gobierno de la Provincia de Tucumán

Las técnicas de cromatografía permiten separar y conocer las características de los péptidos bioactivos que se encuentran inmersos dentro de una matriz compleja. Caracterizar las fracciones bioactivas es importante a la hora de tomar la decisión de incorporarlos como ingredientes de alto valor biológico en preparaciones alimenticias. Por tal motivo, hidrolizados de una solución de concentrado de proteínas de suero lácteo se fraccionaron a través de una cromatografía de filtración por geles usando como fase estacionaria el gel Sephadex G-25 y como fase móvil el buffer fosfato 50 mM pH 7, para determinar el peso molecular de los péptidos causantes de la actividad antioxidante presente en dichos hidrolizados. Los resultados demuestran que los péptidos que resultaron fraccionados por la resina (peso molecular intermedio) son los principales responsables de la actividad funcional de la muestra de partida.