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En el presente trabajo se estudiaron las interacciones hidrofóbicas que ocurren entre diferentes lipasas y un soporte comercial de octil-agarosa. En estos casos, la enzima se inmoviliza por activación interfacial sobre el soporte hidrofóbico sin necesidad de realizar ningún tipo de modificación o activación previa de los soportes. La inmovilización de la lipasa es rápida, intensa, reversible y se puede realizar en condiciones experimentales suaves. A su vez, los soportes hidrofóbicos pueden recuperarse desorbiendo la enzima con altas concentraciones de detergente, permitiendo así la reutilización de los soportes para un nuevo proceso de adsorción. Los estudios realizados nos permitieron encontrar condiciones operativas para lograr en un solo paso purificar, concentrar e inmovilizar las proteínas con actividad lipasa contenidas en cualquier extracto de proteínas. Además, en estas condiciones, la enzima permanece unida al soporte aún cuando es lavada con agua destilada, incluso en presencia de codisolventes.