Imobilização e Caracterização da L-arabinose Isomerase para Síntese de D-tagatose

MANZO, RICARDO; DE SOUZA, MARYLANE; FENOGLIO, CECILIA; RUBIOLO, AMELIA; GONÇALVES, LUCIANA; MAMMARELLA, ENRIQUE

Búzios, Rio de Janeiro

Congreso; XIX Congreso Brasilero de Ingeniería Química (COBEQ); 2012

Asociación Brasilera de Ingeniería Química (ABEQ)

Neste trabalho, estudou-se a imobilização de L-arabinose isomerase (L-AI) em quitosana. Inicialmente, determinou-se a massa molar da enzima, sua atividade enzimática e os parâmetros cinéticos de produção de D-tagatose usando a enzima solúvel. A escolha do melhor sistema tamponante a ser utilizado foi determinada através da comparação da atividade da enzima solúvel, nos sistemas avaliados: fosfato de sódio 50 mM pH 7,0; acetato de sódio 0,2 M pH 5,6; citrato de sódio 0,1 M pH 6,2; bicarbonato 100 mM pH 10 e potássio 200 mM pH 8,0, notou-se que a maior atividade da (L-AI) foi conferida utilizando o tampão acetato 50 mM (pH 5,6) obtendo-se uma maior atividade de 0,078 U.mL-1. Estudou-se a imobilização da enzima em quitosana e se obteve 100 % de rendimento imobilizando em pH 5,6, utilizando o tampão Acetato de sódio 50 mM. Foi possível ajustar ao modelo de Michaelis-Menten para as diferentes concentrações de substrato entre 0,0625 a 1,50 M, obtendo Km = 261 mM e Vmax = 0,102 mM.min-1.