INTEC   05402
INSTITUTO DE DESARROLLO TECNOLOGICO PARA LA INDUSTRIA QUIMICA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Inmovilización de L-arabinosa Isomerasa en Matrices de Quitosano
Autor/es:
MANZO, RICARDO M.; DE SOUSA, MARYLANE; FENOGLIO, CECILIA L.; RUBIOLO, AMELIA C.; ROCHA BARRO GONÇALVES, LUCIANA; MAMMARELLA, ENRIQUE J.
Lugar:
Búzios, Rio de Janeiro
Reunión:
Congreso; XIX Congreso Brasilero de Ingeniería Química (COBEQ); 2012
Institución organizadora:
Asociación Brasilera de Ingeniería Química (ABEQ)
Resumen:
La enzima L-arabinosa isomerasa (EC 5.3.1.4) cataliza in vivo la isomerización de L-arabinosa a L-ribulosa e in vitro la de D-galactosa a D-tagatosa, siendo de interés industrial debido a su potencial aplicación en la producción de D-tagatosa. Esta aplicabilidad puede incrementarse si se consigue inmovilizarla eficientemente sobre un soporte de bajo costo para obtener un biocatalizador elevada estabilidad operacional y alta eficiencia catalítica. Un material con excelentes características químicas para tal fin es el quitosano (poli-N-acetilglucosamina), pero debido a su gran capacidad de adsorber cationes a través de los grupos aminos terminales, no puede utilizarse en forma natural ya que compite con la enzima por los iones Mn2+ y Co2+ que actúan como activadores de esta metaloenzima. Por tal motivo, en el presente trabajo se ensayaron modificaciones en las etapas previas a la coagulación del quitosano (haciéndolo reaccionar con fructosa o alcohol polivinílico), durante la coagulación (incorporando tripolifosfato de sodio o cloruro de polialuminio) y posteriormente a la coagulación (reaccionando superficialmente con ácido picrilsulfónico (TNBS) o dimetilformamida (DMF). La activación de las partículas obtenidas fue realizada con glutaraldehído (pentanodial). Los mejores resultados se obtuvieron con la enzima inmovilizada covalentemente sobre partículas de quitosano pre-reaccionado con fructosa (a 50°C por 4 hs).