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Resumen El gluten de trigo representa aproximadamente el 72% de las proteínas del trigo. Es un sub-producto del proceso de extracción del almidón, y está disponible en grandes cantidades y relativamente a bajo costo. La hidrólisis enzimática utilizando enzimas comerciales es una de las alternativas que permiten obtener péptidos bioactivos, conjuntamente con el proceso de fermentación y la digestión gastrointestinal in vivo. Los péptidos producidos tienen características que dependen de la proteína hidrolizada (sustrato), de la enzima y de condiciones de hidrólisis (pH, temperatura, relación E/S, tiempo) que determinan el grado de hidrólisis (GH). Los péptidos pueden tener diferentes tipos de propiedades bioactivas, entre las que se destacan la inhibición de la Enzima Convertidora de Angiotensina I (ACE I), que puede ser asociada a un efecto anti-hipertensivo, y las propiedades antioxidantes. La hipertensión arterial es un problema de gran importancia socio-sanitaria, y constituye uno de los principales factores de riesgo cardiovascular. Uno de los mecanismos antihipertensivos es la inhibición de la ACE I, que desempeña un papel muy importante en la regulación de la presión arterial. Los hidrolizados proteicos pueden presentar actividad antihipertensiva por este mecanismo y ser usados como ingredientes nutracéuticos. Por otra parte, los antioxidantes (AO) son adicionados durante el procesamiento de los alimentos para mejorar su estabilidad y calidad. Estos pueden actuar a través de diferentes mecanismos: deteniendo la reacción en cadena de oxidación de las grasas mediadas por radicales libres, eliminando el oxígeno disuelto en el producto o complejando metales traza que facilitan la oxidación. Los hidrolizados proteicos pueden presentar actividad antioxidante (AAO) y ser usados en sistemas de alimentos como aditivos o como ingredientes nutracéuticos. Los objetivos del trabajo fueron obtener extractos de hidrolizados proteicos por medio de fraccionamientos por pH y evaluar la presencia de propiedades de inhibición de ACE y AAO. Los hidrolizados de gluten de trigo fueron realizados utilizando dos enzimas comerciales: acidasa (Ac) y alcalasa (Al), preparándose hidrolizados con 3 diferentes grados de hidrólisis, medidos por el índice de TCA (14%, 22% y 32.6%) para cada enzima y con gluten tratado térmicamente (GTT) como sustrato. Los extractos de péptidos fueron obtenidos por solubilización a pH 4, 6.5 y 9 y liofilizados. Para evaluar las propiedades de inhibición de ACE, se empleó la técnica que se basa en la inhibición de la ACE I por los péptidos, y que utiliza como sustrato hipuril-histidil-leucina. Para evaluar la AAO se usó el método que utiliza el radical ABTS*+, que se basa en su decoloración por los péptidos AO. El resultado se expresó como mmol Trolox/g proteína del extracto (TEAC). Los extractos de los hidrolizados obtenidos con ambas enzimas presentaron inhibición de ACE, mientras que los extractos del gluten sin hidrolizar no presentaron actividad. Se realizó un ANOVA multifactor, relacionando el pH de extracción y el grado de hidrólisis con el % de inhibición de ACE. Si bien para los hidrolizados de Ac no hubo diferencias significativas con el grado de hidrólisis, se observó un efecto significativo del pH, siendo el pH de extracción 6.5 el que presentó mayor actividad (aproximadamente 70%). Los hidrolizados de gluten de trigo obtenidos con la enzima Ac presentaron en general, valores de inhibición de ACE superiores a los obtenidos con la enzima Al. La eficacia del fraccionamiento por pH para obtener extractos con propiedades bioactivas concentradas dependió además del pH utilizado, de la enzima utilizada y del GH alcanzado, factores determinantes de la naturaleza de los péptidos obtenidos. Los extractos de los hidrolizados presentaron mayor AAO que los extractos de GTT. El ANOVA multifactor para los extractos de los hidrolizados obtenidos con Ac mostró diferencias significativas con el GH, siendo la muestra de ITCA de 14% la de mayor actividad. También se observó que el extracto de pH 4 de la muestra de ITCA de 22% presentó un valor de AAO semejante a los extractos del hidrolizado de 14%. Si bien algunos extractos de pH presentaron más actividad que otros, el ANOVA multifactor no mostró un efecto significativo del pH. Sin embargo, para las muestras de mayor ITCA (22 y 32,6%), los extractos de pH 4 presentaron mayor actividad que a los otros pH. La AAO (expresada en mM de Trolox), aumentó con la concentración de proteínas, llegando a una saturación luego de los 6 g/l. Asimismo, al considerar la concentración de aminos libres, se saturó a 4,7 mEq/l de serina. Una hidrólisis suave permitió obtener muestras con buena AAO, sin embargo, si la hidrólisis continúa las propiedades antioxidantes disminuyen. Respecto a la AAO de los extractos de Al, el ANOVA multifactor mostró diferencias significativas con el GH, siendo la muestra de ITCA 22% la que mostró la mayor AAO. A diferencia de lo observado para los hidrolizados de Ac, donde el pH no permitió la concentración de la AAO, para los hidrolizados de Al, los extractos a pH 6.5 mostraron los mayores valores. Comparando los valores de IC50 obtenidos para la AOA de los extractos de pH 4 de los hidrolizados de ITCA 22%, aquellos de Al presentaron mayor AAO que Ac. La eficacia del fraccionamiento por pH para obtener fracciones con AAO concentrada dependió de la enzima utilizada y del GH alcanzado ya que ambos factores determinan la naturaleza de los péptidos obtenidos. Estos ensayos ponen en evidencia propiedades AO de compuestos que podrían ser utilizados como aditivos en la conservación de alimentos. Respecto a los efectos AO y antihipertensivos, si bien se deberían confirmar con evaluaciones in vivo, estos estudios dan una indicación de propiedades bioactivas de hidrolizados de gluten de trigo, que podrían incrementar el valor de subproductos de la industria alimentaria y podrían emplearse en la elaboración de nuevos alimentos funcionales.