IFLYSIB   05383
INSTITUTO DE FISICA DE LIQUIDOS Y SISTEMAS BIOLOGICOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Un estudio sobre el siseño de proteínas
Autor/es:
RENZI, DANILO G.; STOICO, CÉSAR O.; VERICAT, FERNANDO
Lugar:
Salta, Prov. de Salta
Reunión:
Congreso; 92 Reunión Nacional de Física de la Asociación Física Argentina; 2007
Institución organizadora:
Asociación Física Argentina
Resumen:
Las proteínas naturales se pliegan en una estructura compacta específica, a pesar del enorme número de configuraciones posibles. Para muchas proteínas globulares de un solo dominio, la información codificada en la secuencia de aminoácidos es suficiente para determinar su estructura tridimensional plegada, la cual tendría mínima energía [Anfinsen C., Science 181, 223 (1973)]. Las secuencias de aminoácidos, debieron sufrir un proceso de selección, de forma tal que su plegamiento culmine en una única estructura tridimensional compacta y funcional. Esto no significa que dicha estructura sea adoptada por una única secuencia. Es justamente esta “degeneración” la que le daría a la estructura mayor robustez frente a mutaciones simples en la secuencia, como sucede en proteínas funcionalmente análogas pertenecientes a distintas especies. En este trabajo, utilizamos potenciales de fuerza media entre pares de aminoácidos calculados con una teoría mecánico-estadística de líquidos clásicos para estudiar el problema de diseño de proteínas globulares. En particular, calculamos la energía correspondiente a la secuencia nativa de una dada proteína, y la comparamos con un conjunto de secuencias generadas al azar. La estructura nativa estudiada corresponde a una proteína cristalizada extraída del Protein Data Bank.