Determinación de los potenciales estadísticos entre pares de amino ácidos obtenidos a partir de estructuras de proteínas

RENZI, DANILO G.; STOICO, CÉSAR O.; IRASTORZA, RAMIRO M.; CARLEVARO, C. MANUEL; VERICAT, FERNANDO

San Carlos de Bariloche

Congreso; 98ª Reunión Nacional de de Física de la Asociación Física Argentina; 2013

Asociación Física Argentina

Desde el trabajo pionero de Anfinsen, comprender la relación que existe entre la secuencia de aminoácidos y la estructura tridimensional plegada que determina el estado nativo de una prote´ýna, bajo condiciones fisiológicas normales, es un problema que ha despertado mucho interés y continúa vigente en la comunidad científica. Utilizando una teoría mecánico-estadística del efecto hidrofóbico, hemos calculado en un trabajo previo potenciales efectivos de interacción entre pares de aminoácidos que tuvieran implícitamente en cuenta el efecto del agua. En este trabajo, nos proponemos obtener potenciales de fuerza media en forma estadística calculando la distribución de distancias entre pares de átomos correspondientes a dos aminoácidos determinados, sobre una base de datos de 110 estructuras de proteínas globulares que poseen secuencias de entre 50 y 300 aminoácidos, disponibles en el Brookhaven Protein Data Bank y compararlos con los calculados en el trabajo anterior. Para la determinación de los potenciales de fuerza media utilizamos la expresión Wij(r)/kBT =-ln gij(r), donde gij(r) es la función de distribución radial de pares de aminoácidos (i y j representan a los aminoácidos, kB es la constante de Boltzmann y T la temperatura absoluta), que se calcula mediante un algoritmo a partir de la frecuencia de pares encontrada al recorrer cada estructura de cada proteína presente en la base mencionada. Las gráficas correspondientes a aminoácidos apolares muestran una razonable coincidencia en la ubicación del primer pozo de potencial.