IFLYSIB   05383
INSTITUTO DE FISICA DE LIQUIDOS Y SISTEMAS BIOLOGICOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Actividad de superficie de la proteína anticongelante AFP III: Estudios a bajas temperaturas y altas concentraciones
Autor/es:
ANDRÉS G. SALVAY; PUCCI, B.; POLIDORI, A.; EBEL, C.; HOWARD, E. I.
Lugar:
Buenos Aires
Reunión:
Congreso; XL Reunión Científica de la Sociedad Argentina de Biofísica; 2011
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Biofísica
Resumen:
Las proteínas anticongelantes (AFPs) se encuentran en una variedad de organismos adaptados para sobrevivir a temperaturas bajo cero. Estas proteínas tienen la capacidad de unirse a la superficie de los núcleos de hielo, impidiendo su crecimiento y la recristalización en los fluidos internos. La proteína anticongelante tipo III (AFP III), que se encuentra en peces, es una proteína globular anticongelante prototipo de 7 kDa. Esta proteína presenta una superficie expuesta al solvente predominantemente hidrofóbica1-3. La AFP III es altamente soluble y no forma agregados aún en altas concentraciones2. En este trabajo investigamos el comportamiento de la actividad de superficie de la AFP III en la interfase agua/aire en condiciones de temperatura y concentración próximas a las condiciones en que la proteína realiza su actividad. Nuestros resultados muestran que la AFP III presenta una gran actividad de superficie en la interfase agua/aire, la cual aumenta con el incremento de la temperatura. Las isotermas de tensión superficial no presentan cambios agudos ni llanos. Cambios conformacionales de la proteína en la superficie, o cambios en la disposición en que las moléculas de AFP III se acomodan en la interfase, son inducidos por las bajas temperaturas. Un empaquetamiento compacto de las moléculas de AFP III en la interfase agua/aire es observado. Este comportamiento es opuesto al de la AFP III en la superficie de los núcleos de hielo, donde la proteína no necesita emulsionarlos totalmente para impedir su crecimiento. 1. Salvay, A.G., J. Santos, E.I. Howard. Electro-optical properties characterization of Fish Type III Antifreeze Protein. Journal of Biological Physics 33:389-397 (2007). 2. Salvay, A.G., F. Gabel, B. Pucci, J. Santos, E.I. Howard, C. Ebel. Structure and interactions of Fish Type III Antifreeze Protein in solution. Biophysical Journal 99:609-618 (2010). 3. Howard, E.I. et al. Neutron structure of type III Antifreeze Protein allows the reconstruction of AFP-ice interface. Journal of Molecular Recognition 24 :724-732 (2011). Agradecimientos: Universidad Nacional de La Plata (11/X566), CONICET (PIP 112-200801-03247), Argentina. CEA, Centre National de la Recherche Scientifique, Universite Joseph Fourier, France