CINDEFI 05381
CENTRO DE INVESTIGACION Y DESARROLLO EN FERMENTACIONES INDUSTRIALES
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Purificación de una serin-proteasa con actividad queratinolítica producida por Paecilomyces lilanicus
Autor/es:
CAVELLO, IVANA; ROJAS, NATALIA LORENA; HOURS, ROQUE ALBERTO; CAVALITTO, SEBASTIÁN FERNANDO
Lugar:
La Plata
Reunión:
Simposio; II Simposio Argentino de Procesos Biotecnológicos; 2012
Institución organizadora:
CINDEFI
Resumen:
La
queratina es una proteína insoluble, altamente resistente a la degradación
debido a su empaquetamiento globular por medio de puentes disulfuro inter e
intracatenarios. Esta proteína se encuentra formando parte de pelos, uñas,
cuernos y plumas, todos ellos producidos en grandes cantidades como residuos de
las industrias agropecuarias. En la naturaleza, esta proteína es degradada por
ciertos hongos y bacterias conocidas como keratinoliticos gracias a la
producción de proteasas llamadas keratinasas.
Paecilomyces lilacinus (Thom) Samson LPS#876, una
cepa fúngica aislada del suelo del bosque de La Plata, Pcia de Buenos Aires,
produce actividad proteasa cuando crece en un medio mineral mínimo en presencia
de un residuo queratínico conocido como residuo pelo.
En este trabajo se presenta la purificación y
caracterización parcial de ésta proteasa
