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El objetivo del presente trabajo fue modificar las proteínas de amaranto por medio de hidrólisis enzimática y estudiar el efecto que este tratamiento produce sobre la solubilidad de las mismas. Las proteínas de reserva presentes en la semilla de amaranto están formadas por albúminas, glutelinas y globulinas la cual incluye gb-7S, 11S y gb-P. Esta última proteína presenta gran tendencia a polimerizar y es en parte responsable de la baja solubilidad de las proteínas de amaranto en agua. La hidrólisis enzimática es una herramienta de uso frecuente utilizada para modificar las propiedades fisicoquímicas y funcionales de las proteínas. El aislado proteico de amaranto (I) fue obtenido a partir de harina desgrasada por extracción a pH=9 y precipitación isoeléctrica (pH=5). La hidrólisis del aislado (10 mg/ml) se realizó en buffer B (Na2HPO4 33,3mM-NaH2PO4 1,7mM, pH=8,2), utilizando tripsina (13500 U-BAEE/mg enzima; 1 mg enzima/100 mg de aislado) y alcalasa (2,125 U Anson/ml; 0,08 ml/100 mg de aislado) a 37°C durante distintos tiempos (20 y 60 min). La reacción se detuvo por calentamiento (85°C, 10 min). Se determinó la composición porcentual del aislado proteico y el grado de hidrólisis alcanzado (método de TNBS; GHalcalasa-20min=1,67±0,01%, GHalcalasa-60min 9,5±0,1%, GHtripsina-20min= 2,2±0,3%). Las muestras fueron estudiadas mediante electroforesis nativa y desnaturalizante (SDS-PAGE y SDS-PAGE+2-ME) en una y dos dimensiones y mediante cromatografía de exclusión molecular (FPLC), con el fin de conocer la composición polipeptídica y el tamaño molecular de las especies presentes. Además se evaluó la hidrofobicidad superficial de los polipéptidos. El cromatograma FPLC del aislado presentó varios picos que corresponden a polímeros de globulina-P, moléculas de globulina-P, globulina 11S y 7S y a especies de menor tamaño molecular. En el perfil de los hidrolizados se observó un aumento de las moléculas de globulina-P y un perfil diferente para los picos pertenecientes a las moléculas de menor tamaño. La solubilidad en buffers se analizó variando el pH (2, 4, 6,3, 8 y 9) y la fuerza iónica (0,06 y 0,5). Los resultados encontrados indican que a baja fuerza iónica la solubilidad es mayor a pHs extremos, mientras que a alta fuerza iónica la solubilidad aumenta hacia pHs alcalinos. La hidrólisis produce un aumento de la solubilidad de las proteínas de amaranto cuando se evalúa a baja fuerza iónica a todos los pHs estudiados, mientras que a alta fuerza iónica no se observa una única tendencia, destacándose el notable aumento en la solubilidad a pH 6,3 detectado en el hidrolizado obtenido con tripsina. Conocer la solubilidad en diferentes condiciones nos permite estimar la aplicabilidad de estas proteínas como posibles ingredientes en alimentos.