Estudio preliminar de la capacidad de gelificación de las proteínas de amaranto hidrolizadas. Caracterización reológica.

BOLONTRADE, AGUSTÍN J.; SCILINGO, ADRIANA A.; AÑÓN, M. CRISTINA

Córdoba, Córdoba, Argentina

Congreso; III Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos.; 2009

<!-- /* Font Definitions */ @font-face {font-family:Garamond; panose-1:2 2 4 4 3 3 1 1 8 3; mso-font-charset:0; mso-generic-font-family:roman; mso-font-pitch:variable; mso-font-signature:647 0 0 0 159 0;} /* Style Definitions */ p.MsoNormal, li.MsoNormal, div.MsoNormal {mso-style-parent:""; margin:0cm; margin-bottom:.0001pt; mso-pagination:widow-orphan; font-size:12.0pt; font-family:"Times New Roman"; mso-fareast-font-family:"Times New Roman"; mso-ansi-language:ES-AR; mso-fareast-language:ES;} @page Section1 {size:612.0pt 792.0pt; margin:72.0pt 90.0pt 72.0pt 90.0pt; mso-header-margin:36.0pt; mso-footer-margin:36.0pt; mso-paper-source:0;} div.Section1 {page:Section1;} --> El amaranto es un pseudocereal americano actualmente revalorizado. Su inclusión en las dietas como fuente proteica resulta interesante, ya que el perfil aminoacídico es adecuado para la alimentación humana. La hidrólisis enzimática es una herramienta de uso difundido para modificar el comportamiento funcional de las proteínas alimentarias, aunque no habitual para modificar el comportamiento durante la gelificación. El objetivo de este trabajo fue evaluar la capacidad de gelificar de las proteínas de amaranto que han sido sometidas a proteólisis moderada, utilizando ensayos reológicos. Los aislados proteicos (I) se prepararon a partir de harina desgrasada de Amaranthus hypochondriacus, por extracción con agua alcalina (pH 9), precipitación isoeléctrica a pH=5, posterior resuspensión del precipitado, neutralización y liofilización. Se dispersaron alícuotas de los aislados proteicos en buffer fosfato (pH 7,8; 10 mg/ml), durante una hora a temperatura ambiente, y luego se adicionaron las enzimas. Se utilizaron dos proteasas: alcalasa (Bacillus licheniformis, Sigma, 2,125 unidades Anson/ml, relación E/S=0,08 l/100 mg de aislado) y tripsina (tipo III, páncreas bovino, Sigma, U-BAEE=10600U/mg; relación E/S=1 mg/100 mg de aislado). Las reacciones de hidrólisis se realizaron a 37ºC durante 20 minutos y se detuvieron por calor (85ºC, 10 minutos). En estas condiciones no se verificó actividad proteolítica residual. El grado de hidrólisis alcanzado, determinado por el método del TNBS, fue 1,7% y 2,2% hidrolizando con alcalasa (AH) y con tripsina (TH), respectivamente. La caracterización de las muestras incluyó, entre otros ensayos, medidas de solubilidad y análisis por calorimetría diferencial de barrido (DSC, calentamiento: 20-140°C, =10°C/min). La solubilidad de las proteínas de los hidrolizados resultó mayor a la del aislado. En similares condiciones a las utilizadas en los ensayos de gelificación, I presentó 44,6% de solubilidad, mientras que la solubilidad de los hidrolizados fue 61,5 y 79% para AH y TH respectivamente. Para las medidas reológicas se utilizó un reómetro Paar Physica MCR-300. Se prepararon dispersiones proteicas en buffer (8% p/p; pH=7; µ=0,5). Se determinó el rango de viscoelasticidad lineal, seleccionándose 0,01% de deformación para las siguientes determinaciones. Para formar el gel se trabajó a deformación y frecuencia constantes (0.01% y 1Hz, respectivamente), realizando una rampa de calentamiento (25- 90ºC, 10ºC/min) manteniendo a 90ºC durante 15 minutos y enfriando hasta 35ºC a 25ºC/min. Se obtuvieron geles en todas las condiciones ensayadas. Sin embargo los geles obtenidos con los hidrolizados presentaron mayor módulo complejo (G*I= 100, G*AH=195 y G*TH=345) y menor temperatura de gelificación que los obtenidos con los aislados sin hidrolizar (TgI=87ºC, TgAH=76-83ºC y TgTH=73ºC). Estos resultados indican que los geles obtenidos con los hidrolizados son más fuertes y se forman a menor temperatura. Esto podría deberse al aumento de la fracción proteica soluble en las muestras proteolizadas, permitiendo la formación de una red tridimensional más ordenada que en el caso del aislado donde se observa mayor contenido de proteína insoluble.