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La alta demanda del consumidor por productos con alta calidad nutricional, mínimamente procesados,libres de aditivos y seguros microbiológicamente hace que se busquen nuevas alternativas de procesamiento. El tratamiento con alta presión se presenta como una metodología emergente para satisfacer estos requerimientos. Durante estos tratamientos las proteínas pueden sufrir cambiosestructurales, lo que afectará su posterior funcionalidad.El objetivo de este trabajo fue estudiar el efecto de someter a dispersiones proteicas de amaranto de distinta concentración, a tratamientos con alta presión de variada intensidad sobre las propiedadesestructurales de esas proteínas.Se trabajó con un aislado proteico de amaranto (A. hypochondriacus) obtenido a partir de harina desgrasada por extracción alcalina (pH=11), posterior precipitación isoeléctrica (pH=5), neutralización(pH=7) y liofilización (A11). Dispersiones acuosas de A11 a 1, 5 y 10% p/v se sometieron a 200, 400 o 600 MPa durante 5 minutos a 20ºC en un equipo provisto por Stansted Fluid Power.Los tratamientos con alta presión provocaron desnaturalización prácticamente total de las proteínas(observado en DSC), acompañado por disociación y agregación mediada por puentes disulfuro(evaluada por electroforesis desnaturalizante en presencia o ausencia de agente reductor y por la disminución de sulfidrilos libres). Estos cambios estructurales también se reflejaron en una disminución de la solubilidad de las proteínas en agua.Los termogramas obtenidos por DSC revelaron que las proteínas presentes en A11 no tienen la misma sensibilidad al tratamiento. Las de menor estabilidad térmica (globulinas tipo 7S y albúminas)alcanzaron mayores valores de desnaturalización que las globulinas tipo 11S (de mayor estabilidadtérmica) a 200 MPa (95 y 60 % respectivamente). Luego de 400 o 600 MPa, ambas proteínas se encuentran prácticamente desnaturalizadas.La concentración de A11 afectó la sensibilidad de las proteínas al tratamiento con alta presión, observándose una disminución mas significativa de la solubilidad de las proteínas a medida que se trabajó con menores concentraciones de proteína.