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Las semillas de amaranto contienen 15 ? 18 % de proteínas de reserva. Debido a su composición aminoácidica, rica en lisina y aminoácidos azufrados estas proteínas poseen una buena calidad nutricional. Las formulaciones alimenticias basadas en emulsiones revisten interés por su calidad nutricional como por su capacidad para transportar compuestos bioactivos a través de estas. El presente trabajo se focalizó en el estudio de las propiedades interfaciales de las proteínas de amaranto y la capacidad para formar emulsiones estables. Se comparó la capacidad emulsificante del aislado total (proteína soluble e insoluble), con la fracción soluble, a pH diferente 2,0 y 6,3. Se trabajó con aislados nativos (AN) obtenidos a partir de harina desgrasada, por extracción a pH 9 y posterior precipitación isoeléctrica, neutralización y liofilización. Se determinó la solubilidad de las dispersiones mediante el ensayo de Lowry. Se formularon emulsiones o/w 20:80 utilizando aceite de girasol y buffer fosfato a pH 2,0 y pH 6,3, = 0,1.El AN se dispersó en la fase continua a una concentración del 1 y 2% p/v. A su vez dispersiones al 1 y 2% p/v de AN fueron centrifugadas a 7000g durante 10 min a 20 ºC, la fracción soluble obtenida se empleó como fase continua. Para la formación de la emulsión se utilizó un procesador ultrasónico, previo a la formación de una pre-emulsión con ultraturrax. Se determinó la distribución del tamaño de gotas mediante dispersión de luz láser, el índice de floculación y la estabilidad de las emulsiones haciendo uso de un analizador óptico vertical. La tensión interfacial se evaluó mediante un tensiómetro de gota dinámico y se analizó la reología de la interface. La utilización de la fracción soluble frente al aislado total en la formulación demostró ser más eficaz en la disminución del tamaño de partícula y del índice de floculación, a los dos pHs y concentraciones ensayadas.A pH 2,0 la estabilidad de la emulsión formulada con la fracción soluble se vio mejorada en relación al aislado total, situación contraria a lo ocurrido a pH 6,3, debido probablemente a la diferencia de solubilidad encontrada: 28,9 ± 1,4 % (pH 6,3) y 84,5 ± 5,8 % (pH 2,0). La tensión interfacial en el equilibrio determinada a pH 2,0 fue de 5,9±0,2 mN/m y a pH 6,3 de 6,6±1,1 mN/m. Ambas interfaces presentaron un comportamiento elástico. El módulo complejo a pH 2,0 fue de 30,6±0,7 y a pH 6,3 de 23,9±1,8. Los resultados obtenidos muestran que la presencia de proteína insoluble, dependiendo de su cantidad y características, no siempre resulta en detrimento de la estabilidad de la emulsión. Por otro lado las propiedades de las emulsiones obtenidas permitirían pensar en ellas como una alternativa posible para el transporte de compuestos bioactivos en formulaciones alimentarias.