CIDCA   05380
CENTRO DE INVESTIGACION Y DESARROLLO EN CRIOTECNOLOGIA DE ALIMENTOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Propiedades antihipertensivas de péptidos provenientes de proteínas de amaranto
Autor/es:
A. PONZINIBBIO, A. QUIROGA; APHALO PAULA,; AÑÓN, M. CRISTINA
Lugar:
Cordoba
Reunión:
Congreso; V Congreso internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos; 2014
Resumen:
Las enfermedades cardiovasculares son la principal causa de muerte en nuestro país según las estadísticas oficiales informadas por el Ministerio de Salud. La hipertensión arterial es uno de los factores principales que contribuye a elevar el riesgo de padecer este tipo de enfermedades. Existen números trabajos que dan cuenta del efecto de péptidos bioactivos provenientes de distintas fuentes alimentarias con capacidad de disminuir la presión arterial. Estudios previos (in vitro, in silico e in vivo) realizados en nuestro laboratorio demostraron la capacidad de inhibición de hidrolizados y péptidos de amaranto de la enzima conversora de angiotensina (ACE). El objetivo de este trabajo fue estudiar la potencial actividad antihipertensiva de un hidrolizado proteico de amaranto a través de mecanismos de acción alternativos al de ACE. Para ello se estudió la capacidad inhibitoria de este hidrolizado sobre renina y quimasa, dos enzimas que participan de la regulación de la presión sanguínea en el sistema renina-angiotensina. Aislado proteico de amaranto fue hidrolizado con alcalasa durante 6 hs, 37 ºC, pH 10, alcanzando un grado de hidrólisis de 36%. El hidrolizado se caracterizó mediante SDS-PAGE tricina y cromatografía de exclusión molecular (Superdex peptide). La actividad antihipertensiva del hidrolizado se ensayó a través de kits comerciales específicos para la determinación de la inhibición de la actividad de renina y quimasa. El análisis de los geles mostró la desaparición de los polipéptidos de mayor tamaño molecular incrementándose la cantidad de péptidos de baja masa molecular (menores a 14 kDa). El análisis del perfil cromatográfico obtenido estuvo de acuerdo con el resultado anterior y mostró que la mayoría de los péptidos presentes en el hidrolizado tienen una masa molecular entre 6000 y 100 Da. El hidrolizado de amaranto mostró una capacidad inhibitoria de renina superior a la del aislado. Los resultados obtenidos para el hidrolizado de amaranto mostraron un comportamiento dosis respuesta, alcanzando un 50 % de inhibición a una concentración de proteína aproximada de 2 mg/ml. Esta misma muestra además fue capaz de inhibir la enzima quimasa en una 40% a 4,125 mg/ml. El hidrolizado estudiado resultó una fuente promisoria de péptidos con actividad antihipertensiva con acción sobre diferentes enzimas del sistema renina-angiotensina. Si bien estudios más profundos son necesarios, los péptidos presentes en este hidrolizado podrían atravesar el tracto intestinal sin ser degradados por las enzimas digestivas permitiendo alcanzar el órgano blanco.