CIDCA   05380
CENTRO DE INVESTIGACION Y DESARROLLO EN CRIOTECNOLOGIA DE ALIMENTOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Formulación de emulsiones a base de aislado de amaranto como agente emulsificante
Autor/es:
SUAREZ, S.; AÑON, MARÍA CRISTINA
Lugar:
Concordia, Entre Rios
Reunión:
Congreso; Food Innova 2014. Internacional Conference on Food Innovation; 2014
Resumen:
El amaranto es un antiguo pseudocereal
originario de América que presenta muchas ventajas agronómicas. Sus semillas
contienen un 15-18% de proteínas con una alta proporción de lisina y de
aminoácidos azufrados. La utilización
de proteínas de amaranto como un ingrediente en formulaciones alimenticias es
atractivo desde el punto de vista nutricional.
En este trabajo se estudió la capacidad de aislados proteicos de amaranto (APA)
en la formación y estabilidad de emulsiones. Se trabajó con aislados nativos
(AN) obtenidos a partir de harina desgrasada, por extracción a pH 9, posterior
precipitación isoeléctrica, neutralización y liofilización. Se formularon
emulsiones o/w con una relación de fases
20:80 utilizando como fase dispersa aceite de girasol y como fase continua
buffer fosfato a pH 2,0 y pH 6,3, m = 0,1. Se determinó la solubilidad de las
dispersiones por el ensayo de Lowry. El APA se caracterizó por calorimetría
diferencial de barrido (DSC). El aislado se dispersó en la fase continua a distintas
concentraciones (0,1, 0,5 1 o 2% p/v). Para la formación de la emulsión se
utilizó un procesador ultrasónico, previo a la formación de una pre-emulsión
con ultraturrax. Se determinó la distribución del tamaño de gotas mediante
dispersión de luz laser, el índice de floculación a partir de estos datos en
presencia de SDS y la estabilidad haciendo uso de un analizador óptico vertical,
a través de las medidas de Back Scattering (%BS). Los resultados obtenidos mostraron
que a ambos pHs al aumentarse el contenido de APA en la fase continua disminuye
el tamaño de partícula y aumenta la floculación y la estabilidad de las
emulsiones frente al cremado y la coalescencia. Los D4,3 fueron menores a pH 2,0 a todas las
concentraciones exeptuándose 2%, concentración en la que no se videnció
diferencia entre los phs ensayados (pH 2,0 20,4± 0,07 μm; pH 6,3 18,1 ± 1,78 μm). Las formulaciones a pH 2,0 fueron las que
presentaron el mayor %BS inicial y la mayor estabilidad frente al cremado y
coalescencia. La solubilidad del APA a pH 2,0 fue de 84,5±5,8 % y a pH 6,3 de 28,9±1,4 %. El análisis
por DSC de las dispersiones a pH 2,0 mostró que las proteínas se encontraban
totalmente desnaturalizadas (DH=0 J/g) mientras que a pH 6,3 su estructura nativa (DH=6,0±0,3 J/g) fue equivalente a la del AN (DH=7,6±2,4). El pH ácido demostró ser el más adecuado para la formulación
de emulsiones con APA debido a la mayor concentración de proteína soluble que
puede unirse a la interfase. La desnaturalización genera la exposición de
grupos hidrofóbicos que le permiten anclarse e intercaccionar en la interfase
de una manera más efectiva formando un film viscoelástico más resistente a los
procesos de desestabilización.