CIDCA   05380
CENTRO DE INVESTIGACION Y DESARROLLO EN CRIOTECNOLOGIA DE ALIMENTOS
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Propiedades antihipertensivas de péptidos provenientes de proteínas de amaranto
Autor/es:
QUIROGA A.; APHALO, P; AÑON, MARÍA CRISTINA
Lugar:
Concordia, Entre Rios
Reunión:
Conferencia; Food Innova 2014. Internacional Conference on Food Innovation; 2014
Resumen:
Las enfermedades cardiovasculares
son la principal causa de muerte en nuestro país según las estadísticas
oficiales informadas por el Ministerio de Salud. La hipertensión arterial es
uno de los factores principales que contribuye a elevar el riesgo de padecer
este tipo de enfermedades. Existen números trabajos que dan cuenta del efecto
de péptidos bioactivos provenientes de distintas fuentes alimentarias con
capacidad de disminuir la presión arterial. Estudios previos (in vitro, in silico e in vivo)
realizados en nuestro laboratorio demostraron la capacidad de inhibición de
hidrolizados y péptidos de amaranto de la enzima conversora de angiotensina
(ACE). El objetivo de este trabajo fue estudiar la potencial actividad
antihipertensiva de un hidrolizado proteico de amaranto a través de mecanismos
de acción alternativos al de ACE. Para ello se estudió la capacidad inhibitoria
de este hidrolizado sobre renina y quimasa, dos enzimas que participan de la
regulación de la presión sanguínea en el sistema renina-angiotensina. Aislado
proteico de amaranto fue hidrolizado con alcalasa durante 6 hs, 37 ºC, pH 10, alcanzando un
grado de hidrólisis de 36%. El hidrolizado se caracterizó mediante
SDS-PAGE-tricina y cromatografía de exclusión molecular (Superdex peptide). La
actividad antihipertensiva del hidrolizado se ensayó a través de kits
comerciales específicos para la determinación de la inhibición de la actividad
de renina y quimasa. El análisis de los geles mostró la desaparición de los
polipéptidos de mayor tamaño molecular incrementándose la cantidad de péptidos
de baja masa molecular (menores a 14 kDa). El análisis del perfil
cromatográfico obtenido estuvo de acuerdo con el resultado anterior y mostró
que la mayoría de los péptidos presentes en el hidrolizado tienen una masa
molecular entre 6000 y 100 Da. El hidrolizado de amaranto mostró una capacidad
inhibitoria de renina superior a la del aislado. Los resultados obtenidos para
el hidrolizado de amaranto mostraron un comportamiento dosis respuesta,
alcanzando un 50 % de inhibición a una concentración de proteína aproximada de
2 mg/ml. Esta misma muestra además fue capaz de inhibir la enzima quimasa en
una 40% a 4,125 mg/ml. El hidrolizado estudiado resultó una fuente promisoria
de péptidos con actividad antihipertensiva con acción sobre diferentes enzimas
del sistema renina-angiotensina. Si bien estudios más profundos son necesarios,
los péptidos presentes en este hidrolizado podrían atravesar el tracto
intestinal sin ser degradados por las enzimas digestivas permitiendo alcanzar el
órgano blanco.