Globulinas de amaranto, fuente potencial de péptidos activos

QUIROGA, A.V.; APHALO, P.; MARTÍNEZ, E. N; ROGNIAUX, H.; AÑÓN M. C.

Capital Federal

Congreso; IV Jornada Internacional de Proteínas y Coloides Alimentarios; 2007

Un alimento debe cumplir con requerimientos nutricionales y funcionales, y es también conveniente que contenga ingredientes capaces de ejercer efectos fisiológicos benéficos (ingredientes bioactivos). El amaranto es una fuente alimenticia de alta calidad nutricional y conocidos efectos sobre la salud humana. Sin embargo, es escasa la información disponible sobre los efectos directos observados utilizando amaranto y sus productos. Las proteínas de amaranto, de buena composición aminoacídica, podrían ser responsables de algunas de las actividades fisiológicas atribuidas a este grano. Cabe, pues, la posibilidad que las distintas fracciones proteicas de amaranto puedan presentar efectos fisiológicos o, que mediante procesos hidrolíticos, sean una fuente importante de péptidos bioactivos. Como primer paso en el estudio de la potencialidad de las globulinas de amaranto en la producción de péptidos bioactivos se determinó la secuencia parcial de los péptidos más abundantes de estas proteínas y se exploró la posibilidad que dentro de ellas hubiera secuencias con actividad fisiológica. Asimismo, se analizó mediante electroforesis bidimensional la degradación de los péptidos estudiados durante los primeros estadíos de la germinación a partir de semillas sometidas a imbibición durante 15, 24 y 48 hs.  Para el análisis de secuencia se partió de globulina de amaranto purificada por cromatografía de exclusión molecular y se separaron los polipéptidos mediante electroforesis bidimensional. Los polipéptidos seleccionados fueron sometidos a hidrólisis tríptica y analizados mediante MALDI-MS y LC-ESI-MS/MS. Se exploró la presencia de péptidos bioactivos dentro de las secuencias obtenidas utilizando la base de datos Biopep (http://www.uwm.edu.pl/biochemia/).  De los polipéptidos secuenciados el polipéptido precursor (M, 56 kD, pI 7-7.5) y el polipéptido ácido (A, 30 kDa, pI 5-7) fueron los más tempranamente degradados durante la germinación, mientras que el polipéptido básico (B, 20 kDa, pI 9-10) lo hacía posteriormente.  A partir de las secuencias de 23 péptidos trípticos del polipéptido M, 30 de A y 20 de B, se encontraron en el polipéptido A 33 secuencias correspondientes a biopéptidos, de los cuales 19 correspondían a actividad antihipertensiva y 1 a actividad inmunomoduladora; en el propolipéptido M 19 secuencias bioactivas, 9 de ellas antihipertensivas, 1 antioxidante y 1 inmunomoduladora, mientras que en el polipéptido B se observaron 22 secuencias correspondientes a péptidos bioactivos, 17 de las cuales eran de actividad antihipertensiva, 1 antioxidante y 1 inmunomoduladora. Teniendo en cuenta la temprana degradación del polipéptido A durante la geminación y la mayor potencialidad como fuente de péptidos bioactivos, existe la posibilidad que productos provenientes de semillas germinadas de amaranto se constituyan en alimentos beneficiosos para la salud.