?Influencia de la estructura proteica sobre la funcionalidad de películas comestibles en base a proteínas de soja?

SALGADO, P.R; DENAVI, G.A; AÑÓN, M.C.; MAURI, A.N.

Buenos Aires

Jornada; VI Jornadas Internacionales de Proteínas y Coloides Alimentarios, JIPCA VI; 2011

st1:*{behavior:url(#ieooui) } En este trabajo se estudió la formación y caracterización de películas proteicas de soja utilizando dos tipos de aislados proteicos, uno comercial (CSPI, Supro 500E, The Solae Company) cuyas proteínas se encuentran totalmente desnaturalizadas, y otro nativo (LSPI)  obtenido en el laboratorio a partir de harina de soja desgrasada, por solubilización a pH 9, precipitación isoeléctrica a pH 4.5, redisolución y liofilización; con el fin de analizar el efecto que causa la estructura proteica al inicio de la producción sobre las propiedades de los materiales resultantes, incluyendo su posible activación.    Las películas se obtuvieron por casting a partir de dispersiones acuosas de los aislados proteicos (5%p/p) y glicerol (2,5%p/p, utilizado como plastificante) a pH 10,5. Dichas dispersiones se moldearon, se secaron 3 h a 60°C y se acondicionaron 48 h a 20°C y 58%HR previo a su caracterización. Con el fin de analizar su posible activación con propiedades antioxidantes, se formaron películas proteicas con el agregado de ácido ascórbico (AA) 25 mM. Las proteínas de LSPI, que mantienen su estructura nativa, presentaron mayor solubilidad proteica en agua y menor hidrofobicidad superficial que las de CSPI (S=97% vs. 40% y Ho=49  vs. 75 UA.ml/mg respectivamente), que se encuentran totalmente desnaturalizadas y con mayor grado de agregación proteica debido al tratamiento sufrido durante su obtención industrial. Si bien ambos aislados están constituidos por las mismas fracciones proteicas (β-conglicinina y glicinina), las diferencias mencionadas se manifestaron en el comportamiento reológico de las dispersiones filmogénicas. Las dispersiones de LSPI presentaron comportamiento dilatante independiente del tiempo, mientras que las de CSPI que exhibieron comportamiento pseudoplástico con tixotropía y mostraron  mayores viscosidades aparentes en todo el rango de gradiente de velocidad de corte. Las películas obtenidas con ambos aislados proteicos no presentaron diferencias significativas en sus contenidos acuosos (~ 15%), espesores (~ 55µm), WVP (~ 1,5*10-10g/Pa.m.s) y Tg (~ -42°C, determinada por DSC), pero sí en sus propiedades mecánicas (evaluadas en ensayos de tracción). Las películas de CSPI -estabilizadas mayoritariamente por uniones disulfuro- mostraron mayores resistencia y elongación a la rotura que las de LSPI  -estabilizadas en mayor medida por interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrógeno- (σ=2,1 MPa vs. 0,8 MPa y ε=177,3% vs. 113,1% respectivamente). Por otra parte, si bien la incorporación de ácido ascórbico a la formulaciones aumentó significativamente (~ 10 veces) la actividad antioxidante de las películas (según su capacidad de capturar al radical ABTS?+), las de LSPI presentaron mayor capacidad antioxidante que las de CSPI (29 vs. 23 mg AA/g película). Es evidente que el menor grado de entrecruzamiento de la película de LSPI, favorece la liberación del principio activo. Estos resultados muestran la importancia determinante de la conformación proteica en el procesamiento y en la funcionalidad de los materiales resultantes.