Comparación de propiedades estructurales de las globulinas 7S y 11S de amaranto

QUIROGA ALEJANDRA V.,; APHALO PAULA,; MARTÍNEZ E. NORA; AÑÓN, M. CRISTINA

Buenos aires

Jornada; VI Jornadas Internacionales de Proteínas y Coloides Alimentarios, JIPCA VI; 2011

Dada la íntima relación entre la estructura de una proteína y su comportamiento funcional en un alimento, el conocimiento de sus características estructurales no sólo permite la proyección de su potencialidad funcional sino también la predicción de modificaciones para adaptarla a requerimientos definidos. La globulina 7S (7S) de amaranto es un componente minoritario que ha sido escasamente estudiado. En este trabajo se determinaron algunas características estructurales de esta proteína y se compararon con las del componente mayoritario, la globulina 11S. Se realizaron análisis mediante cromatografía de exclusión molecular (CEM), ultracentrifugación en gradiente de sacarosa y espectrometría de fluorescencia. Los estudios cromatográficos mostraron a la 7S con una masa molecular ligeramente inferior a la de 11S mientras que por ultracentrifugación los coeficientes de sedimentación fueron, para 7S de s20°,w= 8.6±0.6 y para S. 11S de s20°,w= 12,2±1.2 S. Los resultados cromatográficos mostraron a 7S con una masa molecular más cercana a 11S que los de sedimentación, evidenciando una diferencia en el comportamiento hidrodinámico de ambas moléculas. Estas observaciones sugieren que la 7S presenta una forma menos esférica que la 11S. La determinación del espectro de fluorescencia y el efecto de apagamiento de la fluorescencia por acrilamida y KI indicaron que los triptofanos de la 7S estaban más expuestos al medio que los de 11S. Estas evidencias nos muestran a la 7S con un menor tamaño y una estructura más abierta que la 11S características que sugieren una diferente funcionalidad para estas dos globulinas.