ESTUDIO DE LAS SUBUNIDADES MITOCONDRIALES ATP6 Y ATP8 EN CAMÉLIDOS

DI ROCCO F, A ZAMBELLI , L VIDAL RIOJA

UNNOBA, Pergamino, Buenos Aires

Congreso; XXXVI Congreso Argentino de Genética; 2007

Sociedad Argentina de Genética

Estudio de las subunidades mitocondriales ATP6 y ATP8 en camélidos Di Rocco F*1, A Zambelli 2, L Vidal Rioja 1 EL ADN mitocondrial codifica 13 polipéptidos que forman parte de la cadena respiratoria, entre los cuales ATP6 Y ATP8 son dos subunidades del complejo ATP sintasa. Trabajos recientes sugieren una relación entre variantes de estas proteínas y la adaptación del hombre a distintas condiciones climáticas. Los camélidos son cetartiodáctilos adaptados a climas extremos pero existe poca información sobre las  proteínas de la cadena respiratoria. El objetivo de este trabajo fue identificar sitios en ATP6 y ATP8 relacionados a la evolución adaptativa de los camélidos y también determinar las tasas relativas de evolución de estos genes. Para ello se amplifico y secuenció un fragmento del ADNmt de los camélidos conteniendo los dos genes solapados. Los productos de traducción se alinearon con las secuencias homólogas de otras especies. La homología de las proteínas de camélidos con las de ballena, vaca, oveja y cerdo varió entre 68 y 73 % para ATP8 y entre 78 y 87 % para  ATP6. La comparación entre camélidos y de éstos con otros mamíferos mostró mas variabilidad en ATP8 que en ATP6. Un hallazgo de interés fueron la sustituciones de Q47H y I106V en los camélidos sudamericanos, y de Q47Y en bactriano. Estos sitios son altamente conservados en la mayoría de los mamíferos pero variables en humano por lo que se los ha propuesto como sitios adaptativos humano-específicos. Con respecto a las tasas relativas de evolución de estas proteínas en los camélidos no se hallaron diferencias significativas con otros cetartiodáctilos EL ADN mitocondrial codifica 13 polipéptidos que forman parte de la cadena respiratoria, entre los cuales ATP6 Y ATP8 son dos subunidades del complejo ATP sintasa. Trabajos recientes sugieren una relación entre variantes de estas proteínas y la adaptación del hombre a distintas condiciones climáticas. Los camélidos son cetartiodáctilos adaptados a climas extremos pero existe poca información sobre las  proteínas de la cadena respiratoria. El objetivo de este trabajo fue identificar sitios en ATP6 y ATP8 relacionados a la evolución adaptativa de los camélidos y también determinar las tasas relativas de evolución de estos genes. Para ello se amplifico y secuenció un fragmento del ADNmt de los camélidos conteniendo los dos genes solapados. Los productos de traducción se alinearon con las secuencias homólogas de otras especies. La homología de las proteínas de camélidos con las de ballena, vaca, oveja y cerdo varió entre 68 y 73 % para ATP8 y entre 78 y 87 % para  ATP6. La comparación entre camélidos y de éstos con otros mamíferos mostró mas variabilidad en ATP8 que en ATP6. Un hallazgo de interés fueron la sustituciones de Q47H y I106V en los camélidos sudamericanos, y de Q47Y en bactriano. Estos sitios son altamente conservados en la mayoría de los mamíferos pero variables en humano por lo que se los ha propuesto como sitios adaptativos humano-específicos. Con respecto a las tasas relativas de evolución de estas proteínas en los camélidos no se hallaron diferencias significativas con otros cetartiodáctilos EL ADN mitocondrial codifica 13 polipéptidos que forman parte de la cadena respiratoria, entre los cuales ATP6 Y ATP8 son dos subunidades del complejo ATP sintasa. Trabajos recientes sugieren una relación entre variantes de estas proteínas y la adaptación del hombre a distintas condiciones climáticas. Los camélidos son cetartiodáctilos adaptados a climas extremos pero existe poca información sobre las  proteínas de la cadena respiratoria. El objetivo de este trabajo fue identificar sitios en ATP6 y ATP8 relacionados a la evolución adaptativa de los camélidos y también determinar las tasas relativas de evolución de estos genes. Para ello se amplifico y secuenció un fragmento del ADNmt de los camélidos conteniendo los dos genes solapados. Los productos de traducción se alinearon con las secuencias homólogas de otras especies. La homología de las proteínas de camélidos con las de ballena, vaca, oveja y cerdo varió entre 68 y 73 % para ATP8 y entre 78 y 87 % para  ATP6. La comparación entre camélidos y de éstos con otros mamíferos mostró mas variabilidad en ATP8 que en ATP6. Un hallazgo de interés fueron la sustituciones de Q47H y I106V en los camélidos sudamericanos, y de Q47Y en bactriano. Estos sitios son altamente conservados en la mayoría de los mamíferos pero variables en humano por lo que se los ha propuesto como sitios adaptativos humano-específicos. Con respecto a las tasas relativas de evolución de estas proteínas en los camélidos no se hallaron diferencias significativas con otros cetartiodáctilos EL ADN mitocondrial codifica 13 polipéptidos que forman parte de la cadena respiratoria, entre los cuales ATP6 Y ATP8 son dos subunidades del complejo ATP sintasa. Trabajos recientes sugieren una relación entre variantes de estas proteínas y la adaptación del hombre a distintas condiciones climáticas. Los camélidos son cetartiodáctilos adaptados a climas extremos pero existe poca información sobre las  proteínas de la cadena respiratoria. El objetivo de este trabajo fue identificar sitios en ATP6 y ATP8 relacionados a la evolución adaptativa de los camélidos y también determinar las tasas relativas de evolución de estos genes. Para ello se amplifico y secuenció un fragmento del ADNmt de los camélidos conteniendo los dos genes solapados. Los productos de traducción se alinearon con las secuencias homólogas de otras especies. La homología de las proteínas de camélidos con las de ballena, vaca, oveja y cerdo varió entre 68 y 73 % para ATP8 y entre 78 y 87 % para  ATP6. La comparación entre camélidos y de éstos con otros mamíferos mostró mas variabilidad en ATP8 que en ATP6. Un hallazgo de interés fueron la sustituciones de Q47H y I106V en los camélidos sudamericanos, y de Q47Y en bactriano. Estos sitios son altamente conservados en la mayoría de los mamíferos pero variables en humano por lo que se los ha propuesto como sitios adaptativos humano-específicos. Con respecto a las tasas relativas de evolución de estas proteínas en los camélidos no se hallaron diferencias significativas con otros cetartiodáctilos