Modificación de las propiedades del surfactante pulmonar exógenos adicionado con suero o albumina.

MARTINEZ SARRASAGUE, M.; FACORRO, G.; CLIMATO, A.; CAPANI, F.; SARACENO, E.; COIRINI, H.; RUBIN DE CELIS, E.

Hotel 13 de Julio, Ciudad de Mar del Plata, Buenos Aires, Argentina

Congreso; LII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica; 2007

Sociedad Argentina de Investigación Clínica

Las proteínas séricas comprometen severamente la función biofísica del surfactante pulmonar. En el presente trabajo se analizaron in vitro los efectos de albúmina y suero sobre la tensión superficial, viscosidad y ulltraestructura del surfactante pulmonar exógeno (SPE) Prosuri®. El coeficiente de tensión superficial (CTS) y el porcentaje de reducción del área de burbuja (%A10) se obtuvieron con un surfactómetro de burbuja pulsátil. El coeficiente de viscosidad aparente (CVA) se midió con un viscosímetro rotacional de cono-plato a 384 s-1. Mediante espectroscopia de spin electrónico (ESR) y microscopía electrónica (técnica osmio-uranilo-citrato de plomo) se analizaron cambios conformacionales. Las fracciones activa e inactiva del SPE fueron obtenidas por centrifugación a 12000 rpm. La adición de suero o albúmina en concentraciones superiores a 10 mg/ml provocaron un descenso significativo del CVA y de la viscosidad reducida del surfactante (p<0.05). Estos resultados correlacionan con el incremento del CTS (4.2 +/- 0.1 a 17.5 +/- 0.1 mN/m; p<0.01) y el aumento del %A10. La fracción activa de SPE, obtenida por centrifugación, disminuyó en presencia de suero o albúmina, aumentando la fracción inactiva. El análisis de ESR del SPE nativo adicionado con proteínas y de sus fracciones activa e inactiva, evidenció cambios espectrales que se correlacionarían con alteraciones de la estructura. El análisis por microscopía electrónica evidenció que la presencia de suero modifica las típicas imágenes mielínicas observadas en el control, mostrando en el surfactante una agregación proteica importante con pérdida de la estructura lipídica.  Los resultados obtenidos indicarían que la interacción de las proteínas con el SPE produce una desorganización en la estructura nativa del SPE que genera su inactivación, siendo este efecto en el caso de las proteínas séricas proporcional a su concentración e independiente de la concentración para la albúmina.