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La proteína epididimaria DE y la proteína testicular Tpx-1 son miembros altamente homólogos de la familia CRISP (proteínas secretorias ricas en cisteínas). DE participa en el proceso de fusión de gametas a través de sitios complementarios en el ovocito. Diversas evidencias sugieren que Tpx-1 también participaría en fusión en roedores y humano. Con el fin de estudiar los mecanismos involucrados en la participación de Tpx-1 en fusión, en primer lugar analizamos la existencia de sitios de unión para Tpx-1 en el ovocito humano. Para ello, ovocitos humanos descartados de programas de fertilización asistida, fueron liberados de su zona pellucida (ZP) e incubados con Tpx-1 recombinante acoplada a MBP (maltose binding protein), y sometidos a inmunofluorescencia indirecta (IFI) utilizando anti-MBP como primer anticuerpo. Tpx-1 fue capaz de unirse a toda la superficie del ovocito como fuera descripto para la proteína humana homóloga a DE. En roedores, Tpx-1 también se une a la superficie del ovocito con el mismo patrón que lo hace DE. Recientes resultados indican que DE se uniría al ovocito a través de una región de 12 aminoácidos muy conservada en la familia CRISP, denominada Signature 2 (S2). Dado que la región S2 en Tpx-1 presenta sólo 2 sustituciones comparada con DE, evaluamos si ambas proteínas interactúan con el mismo sitio. Para ello, ovocitos de ratón sin ZP fueron incubados con una concentración fija de una de las dos proteínas, y concentraciones crecientes de la otra, detectándose la unión de cada una por IFI. El hecho de que DE y TPX-1 fueran capaces de desplazarse mutuamente de la superficie del ovocito, indica que ambas proteínas compartirían los sitios de unión. Estos resultados confirman que, al igual que DE, Tpx-1 participaría en el proceso de fusión en roedores y humano, a través de sitios de unión en el ovocito, sugiriendo además, la existencia de un mecanismo de cooperación entre moléculas homólogas para garantizar el éxito de la fertilización.