IFEVA   02662
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES FISIOLOGICAS Y ECOLOGICAS VINCULADAS A LA AGRICULTURA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
LA REGIÓN AMINO TERMINAL RICA EN SERINAS DEL FITOCROMO A DE Arabidopsis ES REQUERIDA PARA LA ESTABILIDAD DE LA PROTEÍNA
Autor/es:
SANTIAGO A. TRUPKIN; DIMITRY DEBRIEUX; CHRISTIAN FANKHAUSER; JORGE J. CASAL
Lugar:
Chascomús, Buenos Aires, Argentina
Reunión:
Congreso; XXVI Reunión de la Asociación Argentina de Fisiología Vegetal; 2006
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Fisiología Vegetal
Resumen:
  Estudios previos han mostrado que la deleción o la sustitución del segundo segmento rico en serinas presente en la porción amino terminal del fitocromo A (phyA) de avena o arroz, resultan en un fotorreceptor hiperactivo cuando las construcciones mutantes son sobreexpresadas constitutivamente en plantas transgénicas de tabaco. Estas observaciones llevaron a proponer que la región rica en serinas regularía negativamente la señalización mediada por phyA, quizá a través de su fosforilación. Con el objeto de re-evaluar esta conclusión en un contexto más fisiológico, construimos plantas transgénicas del mutante phyA de Arabidopsis que expresan el gen PHYA de Arabidopsis íntegro o la versión mutante carente de la secuencia correspondiente a los aminoácidos de las posiciones 6 a 12, bajo el control del promotor PHYA de Arabidopsis. En comparación con las líneas transgénicas que expresan la versión normal de phyA, las líneas expresando la versión mutante mostraron respuestas de des-etiolación normales a pulsos de luz rojo lejana y respuestas reducidas a luz rojo lejana continua. Análisis inmunológicos mostraron reducida estabilidad de la versión mutante bajo luz roja y rojo lejana. En consecuencia, la reducida actividad fisiológica observada, podría ser debida al aumento en la tasa de degradación de la versión mutante de phyA. Los resultados, que evidencian una función de regulación positiva para dicha región, difieren con los previamente observados. Sin embargo, los datos son consistentes con un trabajo reciente que muestra el control de la estabilidad de phyA por una fosfatasa de tipo 5 que podría actuar sobre el extremo amino terminal del fotorreceptor.