INGEBI   02650
INSTITUTO DE INVESTIGACIONES EN INGENIERIA GENETICA Y BIOLOGIA MOLECULAR "DR. HECTOR N TORRES"
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Hidrólisis enzimática de fosfotriésteres
Autor/es:
JULIA SANTILLAN; ANDRES MUZLERA; ELIZABETH LEWKOWICZ; ADOLFO M. IRIBARREN
Lugar:
Mar del Plata
Reunión:
Simposio; XX Simposio Nacional de química orgánica; 2015
Institución organizadora:
SAIQO
Resumen:
Las fosfotriesterasas (PTEs; E.C. 3.1.8.1) constituyen un grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis estereoselectiva de un gran número de fosfotriésteres (FTEs). Las PTEs mejor caracterizadas son las de Brevundimonas diminuta, de Flavobacterium sp., y las paraoxonasas séricas humana y de conejo1. La reacción de hidrólisis biocatalizada involucra la adición nucleofílica de agua al FTE y la eliminación concertada del grupo saliente (GS), obteniéndose como producto un fosfodiéster (FDE)2. Debido a la toxicidad de los FTEs, por ser inhibidores de la acetilcolinesterasa y otras esterasas del sistema nervioso central, y a su amplio uso comercial como insecticidas, la actividad catalítica de estas enzimas ofrece aplicaciones en el tratamiento de intoxicaciones y en la biodegradación y biorremediación de estos compuestos3,4. En este marco, se planteó como objetivo el empleo de PTEs bacterianas y fúngicas en la degradación de compuestos organofosforados.En el presente trabajo, se evaluó la actividad hidrolítica de seis cepas bacterianas seleccionadas previamente en nuestro laboratorio frente a diferentes organofosforados en condiciones de reacción óptimas. Adicionalmente, se aisló la PTE extracelular de Aspergillus niger mediante precipitación y ultrafiltración; y finalmente se evaluó la actividad hidrolítica del crudo enzimático obtenido.