Caracterización de TcPar14, una peptidil-prolil cis/trans isomerasa de Trypanosoma cruzi.

ERBEN E, VALGUARNERA PE, MT TÉLLEZ-IÑÓN

Chascomús, Buenos Aires

Congreso; -XXII Reunión Anual Sociedad Arg. de Protozoología y Enfermedades Parasitarias; 2007

SAP

Las parvulinas son enzimas con actividad peptidil-prolil cis/trans isomerasas (PPIasas) que cumplen diferentes funciones tanto en la regulación del ciclo celular como en el remodelado de la cromatina. Sobre las bases de la especificidad por substrato, la familia de las parvulinas puede subdividirse en dos subgrupos: proteínas que aceleran la cis/trans isomerización del motivo fosfo-(Ser/Thr)-Pro (por ejemplo TcPin1) y proteínas que no exhiben ninguna preferencia por substratos fosforilados. TcPar14 pertenece a este segundo grupo y es homóloga a la proteína de humanos hPar14 con un 56% de identidad. La comparación relativa de los valores de las constantes de especificidad para varios substratos mostró un perfil similar al encontrado para hPar14 con una marcada preferencia por substratos que contienen al residuo Arginina precediendo al residuo Prolina (kcat/Km=193 /mM/s). Esta parvulina contiene una región básica N-terminal  (1-35 aa) y un dominio catalítico (36-124 aa) similar al encontrado en TcPin1.  Mediante ensayos de Western blot se detectó a TcPar14 en los distintos estadíos del parásito mientras que por inmunofluoresencia se localizó a TcPar14 en la región perinuclear y en una vacuola cercana al bolsillo flagelar.