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La percepción y transducción de las señales de calcio en plantas ocurren mediante la unión del catión a diferentes sensores. Las quinasas dependientes de calcio (CDPKs) son elementos claves en esta señalización. Una vez producida la unión (proteína-calcio) se genera un cambio a nivel conformacional el cual permite la interacción de la proteína sensora del calcio con una amplia gama de proteínas blanco. El objetivo del trabajo fue caracterizar bioquímicamente la proteína recombinante StCDPK2::6xHis, para comprender su función in vivo. El análisis de expresión reveló que StCDPK2 se expresa mayoritariamente en hojas y en brotes. Se analizó la especificidad de sustratos de la proteína recombinante in vitro. Los péptidos Syntide-2 y GS y la proteína Histona H1 fueron los mejores sustratos aceptores. Se calcularon los parámetros cinéticos (Km y Vmax) para Syntide-2 y para ATP. Se determinó que la enzima se activa en respuesta a bajas concentraciones de calcio sugiriendo que sería capaz de transducir pequeños aumentos del catión. En presencia de un inhibidor de calmodulina o un inhibidor de quinasas de proteínas, la actividad de St2CDPK::6xHis se inhibe. La proteína recombinante fue capaz de fosforilar varias proteínas presentes en extractos de plantas cultivadas in vitro de una manera dependiente de calcio. StCDPK2::6xHis se autofosforila en presencia de calcio. Ensayos de autofosforilación revelados con anticuerpos anti-fosfoserina y anti.-fosfotirosina, revelaron una banda de 57 KDa en presencia de calcio. Nuestros resultados indican que la autofosforilacion es dependiente de calcio, que residuos de tirosina y serina están involucrados y que la quinasa autofosforilada es una enzima activa. También se observó que la actividad de StCDPK2::6xHis es modulada en presencia de PA y DGPP . StCDPK2 podría ser blanco de una regulación por autofosforilación y/o fosfolípidos, y de esta manera ser intermediaria de diferentes vía de transducción de señales.