Possible role of the interactions network in cold adaptation of the Cu+transport ATPase from Bizionia argentinensis

F.L. GONZÁLEZ FLECHA; N.I. BURGARDT; N.A. MELIAN

Congreso; Primeras jornadas virtuales de la Sociedad Argentina de Biofísica ?Biofísica en tiempos de COVID-19?; 2020

Sociedad Argentina de Biofísica

Lamodulaciónde la estabilidadtérmica de las proteínas es clave para la adaptación de losorganismosal entorno. Lasinteracciones no-covalentesentre residuostienenun rolimportante en la adaptación delas proteínasa ambientes extremos. Laestabilidad térmica de lasproteínases proporcional al tipo y cantidad deinteracciones, comopor ejemplo lasiónicas, catión-,etc. Ennuestro laboratorio estudiamoslarelaciónentre estabilidad,estructuray funciónde proteínas integrales de membrana PIB-1-ATPasas,también conocidas como CopA. Sufunción es esencial para la homeostasis del cobre intracelular, porlo que estasproteínas seencuentran distribuidas ampliamente en la naturaleza.Laestructura de lasCopAconsta de cuatro dominios característicos: el dominio asociado ametales pesados (MBD), el dominio catalítico (CD), el dominioactuador (AD) y la región transmembrana (TM) constituida por ochohélices(referencia).En untrabajo anterior encontramos que existe una diferencia en la cantidadde interacciones no covalentes entre laCopA de la bacteria psicrotolerante B.argentinensis(BaCopA) respecto de una CopA de la bacteria mesófila L.pneumophila(LpCopA). Ambas presentan elevada homología (51.8%) e identidad(80.8%) en secuencia. Laestructura de LpCopA fue resuelta hace unos años y en base a ellaobtuvimos un modelo estructural para BaCopA.Eneste trabajo realizamos una comparación estructural de estasproteínas para identificarconservacionesy diferencias en lasinteracciones no-covalentesdeBaCopA. Nos enfocamos enlos dominios solubles, especialmente dentro motivos estructurales dana conocer información de una parte del mecanismo de adaptación.Encontramosque BaCopAcontiene menor cantidadde interacciones iónicas en sus dominios solubles a comparación deLpCopA, lo que conferirían mayor flexibilidad a la estructuradándole una mejor adaptación alas bajas temperaturas.Otra característica a destacar, es la predominancia de interaccionesaromáticas-sulfuro en la variante psicrotolerante, particularmenteen los dominios solubles a comparación de LpCopA, que en su mayoríase encuentran en el dominio transmembrana.