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T. cruzi y Leishmania sp. poseen ortólogos de bacterias y plantas (serina acetiltransferasa y cisteína sintasa) y producirían cisteína por síntesis de novo. También formarían este aminoácido por acción de la cistationina b sintasa, una enzima de amplia especificidad de sustrato que en el parásito cataliza además la reacción del primer paso de la vía de transulfuración reversa (TSR). La CGL de mamíferos participa del paso siguiente de la vía y en todos los genomas de TriTryps se identificaron genes putativos. Recientemente demostramos que la CGL de T. cruzi es operativa y se expresa en todos los estadios del parásito. Llamativamente T. cruzi sería uno de los pocos organismos en los que co-existiría la síntesis de novo y la TSR. La enzima de T. cruzi posee un importante grado similitud de secuencia con su homólogo de humanos, sin embargo difiere en las capacidades catalíticas porque es incapaz de producir H2S y más sensible al efecto de la propargilglicina, inhibidor irreversible de CGLs. A pesar del alto grado de identidad de secuencia entre las CGLs de T. cruzi y Leishmania sp, la enzima de L. major expresada en E. coli no presentó actividad. La operatividad de la CGL en el género Leishmania se confirmó mediante ensayos de complementación funcional en levaduras, se utilizó una cepa de Saccharomyces cerevisiae carente del gen CGL o CYS3. Estudios sobre la distribución subcelular de enzimas vinculadas a las vías de síntesis de novo y TSR por microscopía de immunofluorescencia indirecta mostraron que ambos procesos ocurrirían en el citosol. Además, la construcción de un modelo molecular de la CGL de T. cruzi utilizando como templado estructuras 3-D de ortólogos humanos y levaduras sugirió que la sustitución de dos residuos de Ser en las enzimas cristalizadas por Asn en la CGL del parásito podría afectar la abertura del sitio activo. El posible efecto de las Asn está siendo validado por mutagénesis puntual