Investigación de la unión de ligandos a AtFKBP42 mediante resonancia magnética nuclear

NOELIA I. BURGARDT; MIRIAM LINNERT; MARKUS GEISLER; MATTHIAS WEIWAD; CHRISTIAN LÜCKE

Ciudad de Buenos Aires

Congreso; XL Reunión anual de la Sociedad de Biofísica Argentina; 2011

Sociedad de Biofísica Argentina

La enzima peptidil-prolil cis/trans isomerasa de Arabidopsis thaliana(AtFKBP42) parece jugar un papel importante en la regulación deldesarrollo en plantas.1 Esta proteína se compone de un dominio PPIasa, unmotivo TPR, un sitio de unión putativo de calmodulina y un sitiohidrofóbico en el extremo C-terminal para anclaje a membrana.2-3 Losdominios PPIase y TPR interactuan con proteínas relacionadas con eldesarrollo de plantas, como por ejemplo enzimas mediadoras del flujocelular de auxina, una hormona que influye en el crecimiento celular.1 Parael estudio de unión del ligandos a AtFKBP42, las resonancias de RMN de lacadena principal proteica fueron asignadas. El análisis de los valores dedesplazamiento químico obtenidos demuestra que la estructura en soluciónde AtFKBP42 presenta los mismos elementos de estructura secundaria quelos observados por cristalografía de rayos-X.3 La identificación de un sitioespecífico de unión de ligandos a AtFKBP42, utilizando experimentosbasados en la perturbación del desplazamiento químico de las señales deRMN, será presentada.1. Bouchard R, et al, J Biol Chem 281:30603-30612 (2006)2. Kamphausen T, et al, Plant J 32:263-276 (2002)3. Weiergräber OH, et al, FEBS Lett 580:251-255 (2006)