Doctora de la Universidad de Buenos Aires
Bioquimica

PROFESIONAL ADJUNTO

1. Identificación de sitios de unión de factores de transcripción putativos (TFBS) en secuencias de ADN humano. Con el objeto orientar nuevos experimentos, realizar el análisis predictivo de factores de transcripción putativos del promotor ACSL4 humano de 1,8 kb. También el análisis de todos los sitios de unión de factores de transcripción en una secuencia en la región promotora (2 kb) del gen de Mitofusina 2. Para los análisis bioinformáticos se utilizarán los programas Genomatix y Alggen Promo. 2. Búsqueda y análisis de correlación y de expresión diferencial entre grupos de genes en bases de datos de expresión a) Determinar el nivel de expresión del gen de humanina y su receptor fpr1 entre distintos tipos de cáncer de ovario (EOC / HGSOC / SOC) y en los distintos estadios, utilizando diferentes bases de datos de CSIOVDB (Cancer Science Institute) , NCBI GEO (The National Center for Biotechnology Information - Gene Expression Omnibus) y EBI - Expression Atlas. b) Generación de gráficos Boxplot y cálculos estadísticos en R para ser incluidos en los resultados de un manuscrito a publicar. A partir de datos de nivel de expresión de distintos estadios y agrupamientos de genes seleccionados en distintos set de datos de microarrays provenientes en tumores de la glándula suprarrenal. c) Análisis de secuenciación microRNAs y small RNAs en modelo de líneas celulares cáncer de mama humano que sobreexpresan el gen acsl4. Evaluación de expresión diferencial y análisis comparativo con perfiles de small RNAs de muestras de tumores de pacientes con cáncer de mama de diferente agresividad obtenidas a partir de bases públicas. d) Análisis de proteómica funcional a partir de datos obtenidos por RPPA de líneas celulares H295R que poseen expresión diferencial del receptor OXE-R1. 3. Predicción de interacciones proteína-proteína de las isoformas MKP-3 y ERK. El objetivo de este estudio es obtener información sobre la estructura espacial de MKP-3 mediante un enfoque bioinformático para explicar estas diferencias y predecir diferencias funcionales adicionales entre las proteínas isoformas L y S de MKP-3. Analizando los alineamientos de secuencias de otras enzimas kinasas-fosfatas relacionadas, los sitios conservados y los sitios activos y de interacción. Simularemos posibles interacciones entre las variantes de MKP-3 y ERK a través de la metodología de acoplamiento. A partir de estructuras de cristales 1HZM y 2FYS (PDB IDs) simulamos la interacción de ERK con el dominio motivo de interacción con quinasa KIM y MKP-3S. También la predicción de la interacción del dominio catalítico con la actividad de fosfatasa y ERK, a través de las estructuras de alineamiento, refinación y acoplamiento 1MKP y 3ZUV. Para la realización de este estudio se utilizaran diferentes software y scripts entre ellos: Modeller (Comparative modeling with multiple templates) para el alineamiento de las PDBs y los programas para realizar el Docking de la Interacción PPI: ZDOCK y RosettaDock-4 The Rosetta Online Server That Includes Everyone (ROSIE). Posteriormente se analizará la calidad de los distintos modelos obtenidos.

LASAGA, MERCEDES ISABEL / INV PRINCIPAL

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