Estudio de las interacciones entre algunos aminoacidos y una bicapa lipidica de DPPC mediante simulacion por Dinamica Molecular

PORASSO, RODOLFO D.; CIOCCO ALOIA, F.; MASONE, DIEGO; DEL POPOLO, MARIO; VILA, JORGE

Tandil

Congreso; 99º Reunion Nacional de Fisica; 2014

Asociacion Fisica Argentina

La estructura de la membrana de proteina esta determinada por las interacciones existentes entre la membrana y los peptidos ligados a ella, y entre la bicapa lipidica y las moleculas del solvente. Las diferencias existentes entre las interacciones de proteina-agua y proteina-membrana, origina la preferencia posicional de los distintos amino acidos en la membrana. De esta manera, algunos amino acidos preferiran la fase acuosa, otros la zona de las cabezas lipidicas, mientras que otros lo haran en la zona hidrofobica. En la literatura existe una gran cantidad de trabajos relacionados con la particion de los amino acidos en membranas, en donde la metodologia en comun que utilizan es la de cortar la cadena lateral de los amino acidos en el carbono-beta, descartando el backbone. Esta aproximacion en aceptable para el caso de estructuras regulares (como alfa-helice, beta-hoja) sin embargo para el caso de proteinas sin estructura secundaria regular (como hebras, loops), se plantea la interrogante de cual es la influencia del backbone. En los casos particulares de Glicina y Prolina, los cuales no pueden ser tratados por esta aproximacion, exacerba aun mas el problema. En el presente trabajo se presentan un estudio sistematico de la partici ́on de Glicina, Prolina y Lisina en un modelo de bicapa lipidica de DPPC, analizando los perfiles de energia libre, la hidratacion de los amino acidos y la formacion de puentes de hidrogeno.