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Las metallo-beta-lactamasas (MBLs) son enzimas Zn(II) dependientes, de origen bacteriano, capaces de hidrolizar e inactivar la mayoría de los antibióticos beta-lactámicos actualmente disponibles en la industria farmacéutica. El mecanismo catalítico empleado por estas enzimas ha comenzado a comprenderse recientemente, por esto aún no se cuenta con inhibidores de MBLs de uso clínico, siendo prioritario extender el estudio de su mecanismo de reacción y de intermediarios en la hidrólisis. Las MBLs se han subdividido en las subclases B1, B2 y B3. Las lactamasas B1 y B3 son enzimas con amplio espectro de sustratos que alcanzan su máxima eficiencia al unir dos iones Zn(II) (Zn1 y Zn2) en el sitio activo. La única excepción es GOB de Elizabethkingia meningoseptica, que alcanza su máxima actividad empleando el ion Zn2 únicamente. Las MBLs B2 son carbapenemasas exclusivas y contienen un único ion Zn(II) ligado al sitio 2. Previamente en nuestro laboratorio, empleando distintas técnicas espectroscópicas resueltas en el tiempo, se caracterizó un intermediario aniónico en la hidrólisis de Imipenem y Meropenem catalizada por la MBL B1 BcII de Bacillus cereus. Dicho intermediario se encuentra directamente ligado al ion Zn2. En este trabajo presentamos evidencias de la formación de intermediarios aniónicos en la hidrólisis de Imipenem y Nitrocefina catalizada por GOB (B3) de Elizabethkingia meningoseptica y de Sfh-I (B2) de Serratia fonticola. Estos resultados indican que la formación de intermediarios aniónicos es un punto común en la hidrólisis de antibióticos beta-lactámicos catalizada por MBLs y que el ion metálico unido al sitio 2 es esencial en su estabilización. Estos resultados sugieren así estrategias generales para la inhibición de MBLs.