Análisis de la expresión de acp y su rol en la regulación de la síntesis de ácidos grasos en Bacillus subtilis

MARIANO MARTINEZ,; DIEGO DE MENDOZA; GUSTAVO E. SCHUJMAN

Rosario

Congreso; III Jornadas de Bioquímica y Biología Molecular de Lípidos y Lipoproteínas; 2008

La proteína transportadora de acilos (ACP) cumple un rol fundamental en la síntesis de ácidos grasos, uniendo covalentemente a los intermediarios de este ciclo para presentarlos a las distintas enzimas de esta vía metabólica. En B. subtilis, como en muchas otras bacterias Gram postivas, la mayoría los genes de la síntesis de ácidos grasos y su pasaje a fosfolípidos (regulón fap) se encuentran bajo control del regulador transcripcional FapR. Sin embargo, se desconocen mecanismos que controlen la expresión de ACP en estas bacterias. En B. subtilis, el gen que codifica para ACP, acpA, se encuentra corriente abajo del operón fapR-plsX-fabD-fabG, que codifica para enzimas de la síntesis de ácidos grasos y su transferencia a fosfolípidos. Anteriormente demostramos la existencia de un promotor, Pacp, en la región intergénica fabG-acpA. El objetivo de este trabajo fue caracterizar Pacp y determinar su relevancia en la homeostasis bacteriana. Para esto, se construyó una cepa conteniendo una deleción de la región intergénica fabG-acpA. En esta cepa, la velocidad de crecimiento no difirió con respecto a la cepa parental, pero se encontró sobreexpresado el regulón fap. Comprobamos que esta inducción es dependiente de los niveles intracelulares de ACP. Además, la expresión de de una versión superrepresaora de FapR resultó letal en la cepa conteniendo la deleción. Estos resultados nos permiten concluir que Pacp es necesario alcanzar los niveles de ACP necesarios para la síntesis normal de ácidos grasos. En ausencia de este promotor, acp se transcribe a partir de PfapR pero solo se alcanzan niveles de expresión compatibles con la vida de la bacteria mediante la sobrexpresión del regulón fap.