INTERACCION ENTRE CHAPERONES HSP100 Y EL PEPTIDO TRANSITO DE FNR DE ARVEJA

BRUCH, E.M.; CECCARELLI, E.A.

Huerta Grande, Córdoba.

Congreso; 1era Reunión Conjunta de Sociedades de Biología de la Republica Argentina; 2007

Sociedad Argentina de Biología, Sociedad de Biología de Córdoba, Sociedad de Biología de Rosario, Sociedad de Biología de Cuyo y Sociedad de Biología de Tucumán

 INTRODUCCION: La mayoría de las proteínas plastídicas son sintetizadas en el citosol con una extensión amino terminal llamada péptido tránsito (PT), el cual las direcciona a la maquinaria de importación de organelas. Se postula que las Hsp100/Clp cloroplásticas participan en la importación de proteínas, sin embargo,  no existen evidencias directas de interacción entre éstas y los PTs. Con el objetivo de verificar la existencia de dicha interacción se estudió la expresión del precursor de la FNR (Ferredoxina NADP+ reductasa  de arveja) y de la proteína reportera GFP fusionada al PT (PT-GFP) en distintas cepas de E. coli. Se trabajó en cepas parentales y mutantes en Hsp100 de manera de ver si la ausencia de Hsp100 altera la expresión de la proteína de fusión. Para verificar que la alteración en la expresión de dicha proteína se deba a la presencia del PT se comparó, en cada caso, la expresión de la proteína de fusión con la correspondiente a la proteína madura o no fusionada al PT.