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La mayor parte de los eventos regulados por acetilación estudiados hasta el momento, se relacionan con los niveles de acetilación de las histonas. Sin embargo, en los últimos años, estudios de proteómica detectaron un gran número de proteínas acetiladas distribuidas en los distintos compartimientos celulares e involucradas en una variedad de procesos: transcripción, traducción, progresión del ciclo celular, respuesta al estrés, apoptosis y distintas vías metabólicas. Sorprendentemente, estudios tanto en bacterias como en humanos han reportado que el 90% de las enzimas metabólicas están acetiladas y que cambios en la disponibilidad de nutrientes altera el perfil de acetilación y la actividad de estas enzimas. Más aun, los efectos de la acetilación parecen coordinar simultáneamente varias vías. La acetilación se ha revelado en los últimos años como una de las modificaciones postranscripcionales más frecuentes, tanto en bacterias como en células eucariotas, de naturaleza conservada y ubicua, lo que sugiere un alto poder regulatorio que lleva a compararla con la fosforilación de proteínas. El bromodominio, es el único dominio proteico que une lisinas acetiladas. Presenta un módulo evolutivamente conservado presente casi exclusivamente en proteínas de localización nuclear. En T. cruzi se han detectado mediante métodos bioinformáticos cinco CDS con bromodominios (TcBDF1-5). Estas proteínas poseen ortólogos en T. brucei y Leishmania, pero hasta el momento se desconoce completamente su función. TcBDF1 es una proteína de Trypanosoma cruzi que presenta un bromodominio entre los aminoácidos 30 y 115. Su porción C-terminal puede dividirse en una región rica en glutaminas y otra rica en aminoácidos ácidos. Este tipo de secuencias de baja complejidad suelen ser encontradas en zonas poco estructuradas de interacción con otras proteínas. Utilizando anticuerpos purificados obtenidos contra TcBDF1 recombinante, se verificó la expresión de la proteína en todos los estadios de vida de T. cruzi, mediante ensayos de Westen Blot (WB) e inmunofluorescencia (IF). Ambos ensayos muestran que TcBDF1 se localiza fuera del núcleo. Además, ensayos de co-localización por IF con diferentes marcadores sugieren una localización glicosomal. La localización subcelular, fue verificada mediante WB sobre extractos de parásitos permeabilizados selectivamente con digitonina, observándose un patrón característico de proteínas glicosomales. Para corroborar estos resultados se realizó un enriquecimiento glicosomal mediante centrifugación diferencial, obteniéndose nuevamente, la señal correspondiente a TcBDF1 en la fracción glicosomal. Para determinar si la secuencia N-terminal del bromodominio reconocida por el servidor PeroxisomeDB como una posible PTS-2 actúa efectivamente como una señal que dirige a TcBDF1 hacia el glicosoma, se propuso expresar la proteína entera, una versión truncada sin los primeros 27 aminoácidos y solo la señal PTS-2, como fusiones a RFP. La localización intracelular se determino por microscopia de fluorescencia. Nuestros resultados confirman que TcBDF1 es dirigida a los glicosomas por una PTS-2 en su extremo N-terminal.