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Control de calidad de plegamiento de glicoproteínas en Trypanosoma cruzi. Carlos A. Labriola, Ianina L. Conte y Armando J. Parodi. Fundación Instituto Leloir. Buenos Aires El plegado de glicoproteínas en el retículo endoplásmico (RE) es un proceso complejo que involucra chaperonas y proteínas asistentes del plegamiento. Existe un control de calidad para aquellas glicoproteínas que entran en la vía secretoria. Este sistema esta compuesto por la Calnexina y/o calreticulina (chaperonas no convencionales residentes en el RE), que reconocen glicoproteínas con oligosacáridos monoglucosilados, la Glucosidasa I y II, que deglucosilan los oligosacáridos transferidos a las proteínas nacientes y la UDP-Glc:glicoproteína glucosiltransferasa (GT) que se comporta como un sensor de la conformación de glicoproteínas ya que sólo glucosila moléculas que no estén en su conformación nativa. La interacción de glicoproteínas monoglucosiladas con calnexina/calreticulina (CRT) facilita el plegamiento ya que previene su agregación. La glucosidasa II (GII) remueve la glucosa agregada por la GT permitiendo a la glicoproteína liberarse de la lectina y si está correctamente plegada continuar su tránsito por el camino secretorio.n Caso contrario la glicoproteína es nuevamente sustrato de la GT y se reinicia el ciclo. Muchas de las glicoproteínas que entran al camino secretorio no llegan a alcanzar su conformación nativa, aún cuando todo el sistema de control de calidad descripto este funcionando. Estas glicoproteínas finalmente son degradadas. Este mecanismo es conocido como ERAD (degradación asociada al RE). La demanosilación de los oligosacáridos y posterior reconocimiento por una putativa lectina, serían señales para que una glicoproteína mal plegada entre en el sistema de degradación. Hemos determinado que Trypanosoma cruzi dispone de los sistemas de control de calidad de plegamiento y de degradación de glicoproteínas y que éstos son funcionales.