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La proteína no estructural NS3 del virus del dengue es una helicasa que, como tal, posee la capacidad de acoplar la hidrólisis de nucleósidos trifosfato al desdoblamiento de hebras dobles de ARN.En el presente trabajo estudiamos el efecto que ejercen los homopolirribonucleótidos poliA (pA) y poliC (pC) sobre la actividad ATPasa de la NS3 del virus del dengue en condiciones de estado estacionario. Para ello medimos la velocidad inicial de hidrólisis de ATP siguiendo la cantidad de fosfato liberado como función del tiempo en medios de reacción de pH 6.5 y a 25oC, variando tanto las concentraciones de ATP como las de pA y pC.Observamos que ambos polinucleótidos incrementan la actividad ATPasa a altas concentraciones de ATP, mientras que actúan como inhibidores a bajas concentraciones de sustrato. A todas las concentraciones de polinucleótido ensayadas las curvas de sustrato presentaron cinéticas hiperbólicas en tanto que la dependencia de dicha actividad respecto de la concentración de polinucleótido fue descripta por funciones no monótonas.En este trabajo proponemos un modelo cinético mínimo que explica losresultados obtenidos. Analizamos por qué la aplicación del modelo clásico de activador hiperbólico es inapropiado en este caso y probamos que el incremento de la concentración de polielectrolito no es la causa esta inadecuación.Conclusiones: la unión del polinucleótido a la NS3 disminuye su afinidad por el ATP; postulamos que cada molécula de NS3 se une al polinucleótido ocupando 11 bases del mismo y que, una vez unida, requiere bases libres contiguas por delante para unir e hidrolizar ATP eficientemente.