Determinación por NMR de la estructura 3D de la proteína BA42 de la bacteria psicrófila Bizionia argentinensis sp. nov.

MARTÍN ARÁN, CLARA SMAL, MARIANA GALLO, DANIEL O. CICERO.

Buenos Aires

Congreso; XL Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica; 2011

Sociedad Argentina de Biofísica

Recientemente se aisló una cepa bacteriana de la superficie del marAntártico designada como JUB59 y perteneciente a la familia Flavobacteriaceae. La bacteria fue caracterizada como una nueva especie dentro del género Bizionia y se la nombró Bizionia argentinensis sp. nov. (BA). Su genoma fue recientemente secuenciado2 y constituye una importante fuente para el descubrimiento de nuevas proteínas con actividad biológica a baja temperatura. Estas biomoléculas no sólo pueden contribuir al entendimiento de los mecanismos generales de adaptación de los sistemas biológicos a condiciones particulares de vida, sino también al desarrollo de aplicaciones biotecnológicas que puedan beneficiarse del uso de enzimas con actividad a temperaturas extremas. Con el objetivo de clasificar funcionalmente a las proteínas de BA, comenzamos un proyecto de genómica estructural. En este contexto, empleamos Resonancia Magnética Nuclear (RMN) con un doble ropósito: i) seleccionar un número de proteínas de función y estructura desconocidas, pero que por su solubilidad y plegamiento sean buenos andidatos para determinaciones estructurales y ii) determinar la estructura en solución de los blancos previamente seleccionados. Aquí presentamos la primera estructura tridimensional de una de las roteínas seleccionadas, BA423. Esta proteína de 145 amino ácidos presenta significativa identidad de secuencia con una familia de Pfam A, DUF 477 (dominio de función desconocida 477) y está presente tanto en eucariotas como procariotas. A partir de estos datos estructurales discutimos la posible función de BA42.