Determinación por NMR de la estructura 3D de la proteína BA42 de la bacteria psicrófila Bizionia argentinensis sp. nov

MARTÍN ARÁN; CLARA SMAL; MARIANA GALLO ; DANIEL O. CICERO

Congreso; XL Reunión Anual de Biofísica; 2011

Recientemente se aisló una cepa bacteriana de la superficie del mar Antártico designada como JUB59 y perteneciente a la familia Flavobacteriaceae. La bacteria fue caracterizada como una nueva especie dentro del género Bizionia y se la nombró Bizionia argentinensis sp. nov.1 (BA). Su genoma fue recientemente secuenciado2 y constituye una importante fuente para el descubrimiento de nuevas proteínas con actividad biológica a baja temperatura. Estas biomoléculas no sólo pueden contribuir al entendimiento de los mecanismos generales de adaptación de los sistemas biológicos a condiciones particulares de vida, sino también al desarrollo de aplicaciones biotecnológicas que puedan beneficiarse del uso de enzimas con actividad a temperaturas extremas. Con el objetivo de clasificar funcionalmente a las proteínas de BA, comenzamos un proyecto de genómica estructural. En este contexto, empleamos Resonancia Magnética Nuclear (RMN) con un doble propósito: i) seleccionar un número de proteínas de función y estructura desconocidas, pero que por su solubilidad y plegamiento sean buenos candidatos para determinaciones estructurales y ii) determinar la estructura en solución de los blancos previamente seleccionados. Aquí presentamos la primera estructura tridimensional de una de las proteínas seleccionadas, BA423. Esta proteína de 145 amino ácidos presenta significativa identidad de secuencia con una familia de Pfam A, DUF 477 (dominio de función desconocida 477) y está presente tanto en eucariotas como procariotas. A partir de estos datos estructurales discutimos la posible función de BA42.